FERMENTLAR, ULARNING TUZILISHI. FERMENTLARNING TA’SIR QILISH MEXANIZMI (Fermentlarning kimyoviy tuzilishi. Kofermentlar, Fermentlarning faollik markazi, Fermentlarning nobiologik katalizatorlarga o'xshashligi va farqli jihatlari)

Yuklangan vaqt

2024-05-12

Yuklab olishlar soni

2

Sahifalar soni

10

Faytl hajmi

185,8 KB


Ilmiybaza.uz 
 
 
 
 
 
 
 
 
FERMENTLAR, ULARNING TUZILISHI. FERMENTLARNING TA’SIR 
QILISH MEXANIZMI 
 
 
 
             Reja: 
1. Fermentlarning ahamiyati  
2. Fermentlarning kimyoviy tuzilishi. Kofermentlar. 
3. Fermentlarning faollik markazi 
4. Fermentlarning nobiologik katalizatorlarga o’xshashligi va farqli jihatlari. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ilmiybaza.uz FERMENTLAR, ULARNING TUZILISHI. FERMENTLARNING TA’SIR QILISH MEXANIZMI Reja: 1. Fermentlarning ahamiyati 2. Fermentlarning kimyoviy tuzilishi. Kofermentlar. 3. Fermentlarning faollik markazi 4. Fermentlarning nobiologik katalizatorlarga o’xshashligi va farqli jihatlari.
Ilmiybaza.uz 
 
Fermentlarning ahamiyati  
Fermentlar yoki enzimlar oqsil tabiatli o’ta yuqori darajada maxsuslikka ega 
bo’lgan moddalar sinfi bo’lib, ular tirik organizmlarda kechadigan ko’p minglab 
kimyoviy reaksiyalar, xususan, sintez, parchalanish, xilma-xil tavsifiga ega bo’lgan 
o’zaro bir-biriga aylanish reaksiyalarini katalizlaydi. Hozirgi kunda fermentlarni 
o’rganuvchi fan enzimologiyani yutuqlari biokimyo va molekulyar biologiyani ko’p 
muammolarini yechimi qatori, uning qiyosiy va evolyutsion nuqtayi nazardagi 
jihatlariga ham oydinlik kiritishda ustuvor o’rinni egallamoqda. Fermentlar irsiy 
belgilarni saqlanishi, ko’chirilishi, bioenergetika, biomolekulalarning parchalanishi 
va sintezlanishi kabi hayotiy jarayonlarda ishtirok etadi, umuman olganda, ularning 
ishtirokidagi bu reaksiyalarning yig’indisi hayot deb nomlangan mo’jizaviy 
jarayonning mazmun va mohiyatini tashkil qiladi.  
Fermentlar anorganik katalizatorlardan qator xususiyatlari bo’yicha farqlanadi. 
Ular yuqori samaraga ega va mo’tadil harorat va bosimda ham anorganik 
katalizatorlarga nisbatan million marta faolroq bo’ladi. ―Enzim‖ (yunoncha, 
―enzyme‖ – ―achitqi ichida‖), shuningdek, ―ferment‖ (lotincha, ―fermentation‖ 
– ―achish‖)dan olingan atamalar bo’lib, gaz ajralishi orqali sodir bo’ladigan achish 
degan mazmunga ega. Shu yo’sinda bu biofaol moddalarni o’rganish bo’yicha yangi 
enzimologiya yoki fermentologiya deb nomlangan alohida fan shakllandi. 
Fermentlarni o’rganish biologiyaning barcha fundamental va amaliy sohalari uchun, 
shuningdek, xalq xo’jaligi, tibbiyotda foydalanish uchun zarur bo’lgan kimyo, oziq-
ovqat va farmatsevtika sanoatitining katalizatorlari, vitaminlar va boshqa biologik 
faol moddalarni ishlab chiqarish sanoatlari uchun muhim ahamiyatga ega.  
 Umumiy va molekulyar enzimologiyaning zamonaviy yutuqlari, uning yangi 
tarmog’i ‒ tibbiy enzimologiyani rivojlanishiga sababchi bo’ldi. Bu fanning 
maqsad va vazifalari jumlasiga enzimopatologiya, enzimodiagnostika va 
enzimoterapiya muammolarini yechimiga oid bo’lgan metodologik yondashuvlarni 
ishlab chiqish kiradi. Inson umrini uzaytirish bilan bog’liq bo’lgan oziqlanish 
muammolari, ya‘ni samarali ovqatlanish, ovqat mahsulotlarining miqdoriy va sifatiy 
Ilmiybaza.uz Fermentlarning ahamiyati Fermentlar yoki enzimlar oqsil tabiatli o’ta yuqori darajada maxsuslikka ega bo’lgan moddalar sinfi bo’lib, ular tirik organizmlarda kechadigan ko’p minglab kimyoviy reaksiyalar, xususan, sintez, parchalanish, xilma-xil tavsifiga ega bo’lgan o’zaro bir-biriga aylanish reaksiyalarini katalizlaydi. Hozirgi kunda fermentlarni o’rganuvchi fan enzimologiyani yutuqlari biokimyo va molekulyar biologiyani ko’p muammolarini yechimi qatori, uning qiyosiy va evolyutsion nuqtayi nazardagi jihatlariga ham oydinlik kiritishda ustuvor o’rinni egallamoqda. Fermentlar irsiy belgilarni saqlanishi, ko’chirilishi, bioenergetika, biomolekulalarning parchalanishi va sintezlanishi kabi hayotiy jarayonlarda ishtirok etadi, umuman olganda, ularning ishtirokidagi bu reaksiyalarning yig’indisi hayot deb nomlangan mo’jizaviy jarayonning mazmun va mohiyatini tashkil qiladi. Fermentlar anorganik katalizatorlardan qator xususiyatlari bo’yicha farqlanadi. Ular yuqori samaraga ega va mo’tadil harorat va bosimda ham anorganik katalizatorlarga nisbatan million marta faolroq bo’ladi. ―Enzim‖ (yunoncha, ―enzyme‖ – ―achitqi ichida‖), shuningdek, ―ferment‖ (lotincha, ―fermentation‖ – ―achish‖)dan olingan atamalar bo’lib, gaz ajralishi orqali sodir bo’ladigan achish degan mazmunga ega. Shu yo’sinda bu biofaol moddalarni o’rganish bo’yicha yangi enzimologiya yoki fermentologiya deb nomlangan alohida fan shakllandi. Fermentlarni o’rganish biologiyaning barcha fundamental va amaliy sohalari uchun, shuningdek, xalq xo’jaligi, tibbiyotda foydalanish uchun zarur bo’lgan kimyo, oziq- ovqat va farmatsevtika sanoatitining katalizatorlari, vitaminlar va boshqa biologik faol moddalarni ishlab chiqarish sanoatlari uchun muhim ahamiyatga ega. Umumiy va molekulyar enzimologiyaning zamonaviy yutuqlari, uning yangi tarmog’i ‒ tibbiy enzimologiyani rivojlanishiga sababchi bo’ldi. Bu fanning maqsad va vazifalari jumlasiga enzimopatologiya, enzimodiagnostika va enzimoterapiya muammolarini yechimiga oid bo’lgan metodologik yondashuvlarni ishlab chiqish kiradi. Inson umrini uzaytirish bilan bog’liq bo’lgan oziqlanish muammolari, ya‘ni samarali ovqatlanish, ovqat mahsulotlarining miqdoriy va sifatiy
Ilmiybaza.uz 
 
ko’rsatkichlari, ferment tizimlari faoliyatining me‘yoriyligini ta‘minlashga oid 
muammolarning yechimi ham enzimologik tadqiqotlar asosida amalga oshiriladi.  
Ko’p irsiy patologik holatlar ham u yoki bu ferment tizimlarining izdan chiqishi yoki 
umuman fermentlarni sintezlanmasligi tufayli kelib chiqadi. Hujayraviy o’sish va 
rivojlanish, fiziologik funksiyalarning differensiatsiyasi (harakatlanish, makonda 
ko’chib yurish, moddalarning tashilishi, qo’zg’alanish va tormozlanish va h.k.lar) 
biokatalizatorlarning ishtirokida bo’lib o’tadi.  
    4.2. Fermentlarning kimyoviy tuzilishi. Kofermentlar.  
 Bugungi kunda fermentlar oqsil tabiatli moddalar ekanligi to’liq isbotlangan. 
Tabiatda ham oddiy oqsil tabiatli, ham murakkab oqsil tabiatli fermentlar mavjud 
ekanligi ma‘lum. Oddiy oqsil tabiatlilari gidroliz natijasida faqat aminokislota 
qoldiqlarigacha parchalanadi. Bu xil fermentlar gidrolitik fermentlar bo’lib, ularga: 
pepsin, tripsin, papain, ureaza, lizotsin, ribonukleaza, fosfataza va boshqalarni 
kiritish mumkin. Ko’p fermentlar murakkab oqsil tabiatli bo’lib, ular tarkibi 
aminokislotalardan tashkil topgan polipeptid zanjirlaridan tashqari enzimatik 
faollikni ta‘minlanishida muhim rol o’ynaydigan u yoki bu xildagi nooqsil tabiatli 
component (koferment)dan tashkil topadi. Fermentlarning oqsil tabiatli polipeptid 
qismini apoferment, faol ferment molekulasini xoloferment (xoloenzim) deb 
nomlanadi. Fermentning nooqsil kismi prostetik guruh yoki koferment deyiladi. 
Bu fermentlar xoloferment (faol) holatiga o’tishi uchun apoferment koferment bilan 
birikishi lozim. Apoferment va kofermentning o’zaro birikishi ikki xil: eritmalarda 
dissotsiatsiyalanmaydigan, ya‘ni barqaror (kovalent bog’ yordamida) holda va 
eritmalarda oson dissotsiatsiyalanadigan, ya‘ni barqarorlikka ega bo’lmagan (ion, 
vodorod bog’lari, gidrofob o’zaro ta‘sirlanishlar va boshqa) holda bo’lishi mumkin. 
Birinchi holatda nooqsil tabiatli komponent kofaktor deb yuritilsa, ikkinchi holatda 
uni nomi kofermentligicha qoladi. Bunda bir xil nooqsil tabiatli komponentning 
o’zi bir ferment tarkibida o’zini kofaktor sifatida namoyon qilsa, xuddi shu birikma 
boshqa ferment tarkibida koferment sifatida namoyon qilishi mumkin ekan. 
Masalan, atsetilkoenzim-A-karboksilaza tarkibidagi biotin kofermenti apoferment 
bilan kovalent bog’ orqali birikkan bo’ladi. Boshqa holatlarda esa shu nooqsil 
Ilmiybaza.uz ko’rsatkichlari, ferment tizimlari faoliyatining me‘yoriyligini ta‘minlashga oid muammolarning yechimi ham enzimologik tadqiqotlar asosida amalga oshiriladi. Ko’p irsiy patologik holatlar ham u yoki bu ferment tizimlarining izdan chiqishi yoki umuman fermentlarni sintezlanmasligi tufayli kelib chiqadi. Hujayraviy o’sish va rivojlanish, fiziologik funksiyalarning differensiatsiyasi (harakatlanish, makonda ko’chib yurish, moddalarning tashilishi, qo’zg’alanish va tormozlanish va h.k.lar) biokatalizatorlarning ishtirokida bo’lib o’tadi. 4.2. Fermentlarning kimyoviy tuzilishi. Kofermentlar. Bugungi kunda fermentlar oqsil tabiatli moddalar ekanligi to’liq isbotlangan. Tabiatda ham oddiy oqsil tabiatli, ham murakkab oqsil tabiatli fermentlar mavjud ekanligi ma‘lum. Oddiy oqsil tabiatlilari gidroliz natijasida faqat aminokislota qoldiqlarigacha parchalanadi. Bu xil fermentlar gidrolitik fermentlar bo’lib, ularga: pepsin, tripsin, papain, ureaza, lizotsin, ribonukleaza, fosfataza va boshqalarni kiritish mumkin. Ko’p fermentlar murakkab oqsil tabiatli bo’lib, ular tarkibi aminokislotalardan tashkil topgan polipeptid zanjirlaridan tashqari enzimatik faollikni ta‘minlanishida muhim rol o’ynaydigan u yoki bu xildagi nooqsil tabiatli component (koferment)dan tashkil topadi. Fermentlarning oqsil tabiatli polipeptid qismini apoferment, faol ferment molekulasini xoloferment (xoloenzim) deb nomlanadi. Fermentning nooqsil kismi prostetik guruh yoki koferment deyiladi. Bu fermentlar xoloferment (faol) holatiga o’tishi uchun apoferment koferment bilan birikishi lozim. Apoferment va kofermentning o’zaro birikishi ikki xil: eritmalarda dissotsiatsiyalanmaydigan, ya‘ni barqaror (kovalent bog’ yordamida) holda va eritmalarda oson dissotsiatsiyalanadigan, ya‘ni barqarorlikka ega bo’lmagan (ion, vodorod bog’lari, gidrofob o’zaro ta‘sirlanishlar va boshqa) holda bo’lishi mumkin. Birinchi holatda nooqsil tabiatli komponent kofaktor deb yuritilsa, ikkinchi holatda uni nomi kofermentligicha qoladi. Bunda bir xil nooqsil tabiatli komponentning o’zi bir ferment tarkibida o’zini kofaktor sifatida namoyon qilsa, xuddi shu birikma boshqa ferment tarkibida koferment sifatida namoyon qilishi mumkin ekan. Masalan, atsetilkoenzim-A-karboksilaza tarkibidagi biotin kofermenti apoferment bilan kovalent bog’ orqali birikkan bo’ladi. Boshqa holatlarda esa shu nooqsil
Ilmiybaza.uz 
 
tabiatli birikma polipeptid zanjir bilan kuchsiz (vodorod, elektrostatik, 
radikallarning o’zaro tortishuvi, efir va h.k.) bog’lar yordamida birikkan bo’lib 
osongina dissotsiatsiyalanib ketadi. Bunda ferment preparatini ajratib olish 
jarayonidagi operatsiyalarda foydalanilgan past molekulali moddalardan tozalash 
uchun dializ qilganda, dializat oqsil komponentini o’zidan iborat bo’lib qoladi va 
buning natijasida muayyan ferment o’z faolligini yo’qotadi. Dializlanadigan 
kofermentlar jumlasiga B1, B2, B6, PP vitaminlarini kiritish mumkin. Lekin ular 
o’rtasidagi farqni mutloq tarzda tushinish ham o’rinli emas, chunki masalan, bir 
holatda 
FAD 
(flavinadenindinukleotid 
‒ 
B2 
vitaminini 
hosilasi) 
D-
aminokislotalarini oksidazalari tarkibida uchraganda koferment tarzida uchrab, 
dializ qilganda polipeptiddan osongina ajralsa, to’qimani nafas olish fermentlari 
tarkibida bo’lganda, u apoferment bilan mustahkam ravishda kovalent bog’ orqali 
birikkan bo’lib, dializ qilganda apofermentdan ajralmaydi va, demak, u kofaktor 
sifatida uchraydi.  
 Fermentlarning nooqsil tabiatli qismi (koferment yoki kofaktori) sifatida organik va 
anorganik (metallar) moddalar xizmat qilishi mumkin.  
Ular kimyoviy nuqtayi nazardan quyidagi guruhlarga bo’linadi:  
1. Nukleotid tuzilishiga ega bo’lgan nooqsil moddalar.  
2. Vitaminlar va ularning hosilalari.  
3. Boshqa nooqsil tabiatli moddalar.  
4. Metallar va tarkibida metall tutuvchi nooqsil tabiatli moddalar.  
 Hozirgi kungacha 3000 dan ziyod fermentlar ma‘lum bo’lib, ularning ko’pchiligi 
o’zining katalitik faolligini namoyon qilishi uchun ferment molekulasi tarkibida 
koferment yoki kofaktorlarning bo’lishi kerak bo’ladi. Bu fermentlar jumlasiga: 
oksireduktazalar va transferazalar, ligazalarning hammasi, liazalarning ancha qismi 
va ba‘zi izomerazalar kiradi. Yuqorida keltirilganidek, faqat gidrolazalar 
kofermentlarga ―muhtoj‖ emas, ular katalitik jarayonni molekulada mavjud bo’lgan 
faol markaz ishtirokida amalga oshiradi. Kofermentlarning kimyoviy tabiati xilma-
xildir. Ular orasida alifatik, aromatik, hamda geterosiklik tuzilishga ega bo’lgan 
Ilmiybaza.uz tabiatli birikma polipeptid zanjir bilan kuchsiz (vodorod, elektrostatik, radikallarning o’zaro tortishuvi, efir va h.k.) bog’lar yordamida birikkan bo’lib osongina dissotsiatsiyalanib ketadi. Bunda ferment preparatini ajratib olish jarayonidagi operatsiyalarda foydalanilgan past molekulali moddalardan tozalash uchun dializ qilganda, dializat oqsil komponentini o’zidan iborat bo’lib qoladi va buning natijasida muayyan ferment o’z faolligini yo’qotadi. Dializlanadigan kofermentlar jumlasiga B1, B2, B6, PP vitaminlarini kiritish mumkin. Lekin ular o’rtasidagi farqni mutloq tarzda tushinish ham o’rinli emas, chunki masalan, bir holatda FAD (flavinadenindinukleotid ‒ B2 vitaminini hosilasi) D- aminokislotalarini oksidazalari tarkibida uchraganda koferment tarzida uchrab, dializ qilganda polipeptiddan osongina ajralsa, to’qimani nafas olish fermentlari tarkibida bo’lganda, u apoferment bilan mustahkam ravishda kovalent bog’ orqali birikkan bo’lib, dializ qilganda apofermentdan ajralmaydi va, demak, u kofaktor sifatida uchraydi. Fermentlarning nooqsil tabiatli qismi (koferment yoki kofaktori) sifatida organik va anorganik (metallar) moddalar xizmat qilishi mumkin. Ular kimyoviy nuqtayi nazardan quyidagi guruhlarga bo’linadi: 1. Nukleotid tuzilishiga ega bo’lgan nooqsil moddalar. 2. Vitaminlar va ularning hosilalari. 3. Boshqa nooqsil tabiatli moddalar. 4. Metallar va tarkibida metall tutuvchi nooqsil tabiatli moddalar. Hozirgi kungacha 3000 dan ziyod fermentlar ma‘lum bo’lib, ularning ko’pchiligi o’zining katalitik faolligini namoyon qilishi uchun ferment molekulasi tarkibida koferment yoki kofaktorlarning bo’lishi kerak bo’ladi. Bu fermentlar jumlasiga: oksireduktazalar va transferazalar, ligazalarning hammasi, liazalarning ancha qismi va ba‘zi izomerazalar kiradi. Yuqorida keltirilganidek, faqat gidrolazalar kofermentlarga ―muhtoj‖ emas, ular katalitik jarayonni molekulada mavjud bo’lgan faol markaz ishtirokida amalga oshiradi. Kofermentlarning kimyoviy tabiati xilma- xildir. Ular orasida alifatik, aromatik, hamda geterosiklik tuzilishga ega bo’lgan
Ilmiybaza.uz 
 
organik birikmalar uchraydi va bu kofermentlar bir komponentli va ko’p 
komponentli bo’lishi mumkin.  
Kofermentli enzimlarning 85 % nukleotid tabiatiga ega bo’lib, ulardan taxminan 165 
tasi NAD+, 155 tasi NADF+, 50 tasi ham NAD+ ham NADF+, 80 tasi koenzim A 
va 225 tasi ATF+ tutadi. Piridoksalfosfat ham ancha keng tarqalgan kofermentlardan 
biri hisoblanadi. Qator fermentlarning tarkibida koferment sifatida FMN va FAD, 
shuningdek, xinoid tabiatli birikmalar uchraydi. Nukleotid fosfatli kofermentlar. 
Bunga 
nikotinamidli 
kofermentlar- 
nikotinadenindinukleotid 
(NAD), 
nikotinadenindinukletidfosfat (NADF) kiradi (9rasm).  
  
. NAD+ va NADF+ ning tuzilishi  
Ular pirimidin va purin asoslari, ikki molekula karbonsuv va pirofosfat kislotadan 
tashkil topgan. Bu kofermentlar tarkibida PP vitamini uchraydi, shu sababli ularni 
vitaminlarning hosilalari tabiatli kofermentlarga kiritish mumkin. NADF+ 
kofermenti NAD+ dan molekulaning adenozin qismini 2-karbon atomiga yana bir 
molekula ortofosfat kislota qoldig’i birikkanligi bilan farq qiladi.  NAD+ va 
NADF+ni aynan kofermentlar guruhiga kiritsa bo’ladi, chunki ular oqsil molekulasi 
bilan unchalik barqaror birikmaydi va biokimyoviy reaksiyalar siklida bir 
fermentdan boshqasiga ko’chib o’tishi mumkin. Koferment oqsil molekulasi bilan 
elektrostatik va gidrofob ta‘sirlanish kuchlari evaziga birikadi. Nikotinamid 
kofermentlar juda ko’p degidrogenazalparning tarkibida uchraydi. NAD+ va NADF+ 
Ilmiybaza.uz organik birikmalar uchraydi va bu kofermentlar bir komponentli va ko’p komponentli bo’lishi mumkin. Kofermentli enzimlarning 85 % nukleotid tabiatiga ega bo’lib, ulardan taxminan 165 tasi NAD+, 155 tasi NADF+, 50 tasi ham NAD+ ham NADF+, 80 tasi koenzim A va 225 tasi ATF+ tutadi. Piridoksalfosfat ham ancha keng tarqalgan kofermentlardan biri hisoblanadi. Qator fermentlarning tarkibida koferment sifatida FMN va FAD, shuningdek, xinoid tabiatli birikmalar uchraydi. Nukleotid fosfatli kofermentlar. Bunga nikotinamidli kofermentlar- nikotinadenindinukleotid (NAD), nikotinadenindinukletidfosfat (NADF) kiradi (9rasm). . NAD+ va NADF+ ning tuzilishi Ular pirimidin va purin asoslari, ikki molekula karbonsuv va pirofosfat kislotadan tashkil topgan. Bu kofermentlar tarkibida PP vitamini uchraydi, shu sababli ularni vitaminlarning hosilalari tabiatli kofermentlarga kiritish mumkin. NADF+ kofermenti NAD+ dan molekulaning adenozin qismini 2-karbon atomiga yana bir molekula ortofosfat kislota qoldig’i birikkanligi bilan farq qiladi. NAD+ va NADF+ni aynan kofermentlar guruhiga kiritsa bo’ladi, chunki ular oqsil molekulasi bilan unchalik barqaror birikmaydi va biokimyoviy reaksiyalar siklida bir fermentdan boshqasiga ko’chib o’tishi mumkin. Koferment oqsil molekulasi bilan elektrostatik va gidrofob ta‘sirlanish kuchlari evaziga birikadi. Nikotinamid kofermentlar juda ko’p degidrogenazalparning tarkibida uchraydi. NAD+ va NADF+
Ilmiybaza.uz 
 
tutuvchi degidrogenazalar gidrid (H+) ionni substratdan kofermentning nikotinamid 
qismiga ko’chiradi, bunda proton reaksion muhitga o’tadi:  
  
 
  
  
Qaytarilgan NADH2 va NADFH2 larning piridin halqasini azoti zaryadga ega emas 
va piridin xalqaning 4-karbon atomida substratdan tortib olingan vodorodni o’ziga 
biriktirib oladi. Bunda hosil bo’lgan NADH va NADFHning apoferment bilan 
bog’lanishi yo’qoladi va degidrogenazadan ajraladi. Keyin qaytarilgan kofermentlar 
elektron va protonlarni ikkinchi fermentning akseptoriga ko’chirish orqali 
oksidlanadi. Shunday qilib, NAD+ va NADH, shuningdek, NADF+ va NADFHlar 
siklik ravishda o’z funksiyasini bajarib, dismutatsiyalarda ishtirok etadi, ya‘ni bir 
metabolitni boshqa metabolit yordami bilan qaytarilishini ta‘minlaydi .  
Flavinli 
kofermentlar. 
Bu 
guruhga 
flavinmononukleotid 
(FMN) 
va 
flavinadenindinukleotid (FAD)lar kiradi. Bu ikkala nukleotidni bir yo’la B2 vitamini 
(riboflavin)ning hosilasi sifatida ham qarash mumkin (10-rasm).   
Ilmiybaza.uz tutuvchi degidrogenazalar gidrid (H+) ionni substratdan kofermentning nikotinamid qismiga ko’chiradi, bunda proton reaksion muhitga o’tadi: Qaytarilgan NADH2 va NADFH2 larning piridin halqasini azoti zaryadga ega emas va piridin xalqaning 4-karbon atomida substratdan tortib olingan vodorodni o’ziga biriktirib oladi. Bunda hosil bo’lgan NADH va NADFHning apoferment bilan bog’lanishi yo’qoladi va degidrogenazadan ajraladi. Keyin qaytarilgan kofermentlar elektron va protonlarni ikkinchi fermentning akseptoriga ko’chirish orqali oksidlanadi. Shunday qilib, NAD+ va NADH, shuningdek, NADF+ va NADFHlar siklik ravishda o’z funksiyasini bajarib, dismutatsiyalarda ishtirok etadi, ya‘ni bir metabolitni boshqa metabolit yordami bilan qaytarilishini ta‘minlaydi . Flavinli kofermentlar. Bu guruhga flavinmononukleotid (FMN) va flavinadenindinukleotid (FAD)lar kiradi. Bu ikkala nukleotidni bir yo’la B2 vitamini (riboflavin)ning hosilasi sifatida ham qarash mumkin (10-rasm).
Ilmiybaza.uz 
 
  
  
10-rasm. FMN va FADlarning kimyoviy tuzilishi.  
FMN nukleotid (yaqqol) emas, chunki uni tarkibida ribozani o’rniga ribitol spirti 
uchraydi, u nukleozid bog’ hosil qilmaydi. Bu birikmada azotli asos sifatidagi 
funksiyani purin va pirimidin asoslari jumlasiga kirmaydigan izoalloksazin bajaradi. 
Ikkala flavinli nukleotid ham fermentlarning oqsil komponenti bilan barqaror, hatto 
ba‘zan kovalent bog’ yordamida bog’langan bo’ladi, shu bois ularni prostetik guruh 
deb yuritiladi. Bu kofermentlar qator oksidlovchi-qaytaruvchi fermentlarning 
tarkibiga kiradi. Hozirgi kungacha 80 ga yaqin flavinli fermentlarning borligi 
isbotlangan, ularning ko’pchiligining tarkibida nooqsil komponent sifatida FAD 
uchraydi. Flavoproteinli tabiatga ega bo’lgan fermentlar xilma-xil oksidlovchi-
Ilmiybaza.uz 10-rasm. FMN va FADlarning kimyoviy tuzilishi. FMN nukleotid (yaqqol) emas, chunki uni tarkibida ribozani o’rniga ribitol spirti uchraydi, u nukleozid bog’ hosil qilmaydi. Bu birikmada azotli asos sifatidagi funksiyani purin va pirimidin asoslari jumlasiga kirmaydigan izoalloksazin bajaradi. Ikkala flavinli nukleotid ham fermentlarning oqsil komponenti bilan barqaror, hatto ba‘zan kovalent bog’ yordamida bog’langan bo’ladi, shu bois ularni prostetik guruh deb yuritiladi. Bu kofermentlar qator oksidlovchi-qaytaruvchi fermentlarning tarkibiga kiradi. Hozirgi kungacha 80 ga yaqin flavinli fermentlarning borligi isbotlangan, ularning ko’pchiligining tarkibida nooqsil komponent sifatida FAD uchraydi. Flavoproteinli tabiatga ega bo’lgan fermentlar xilma-xil oksidlovchi-