OQSILLARNING FIZIK- KIMYOVIY XOSSALARI, SUTRUKTURASI, KLASSIFIKATSIYASI. AMINOKISLOTALARNING TUZILISHI VA TARKIBI KLASSIFIKATSIYASI

Time

Yuklangan vaqt

2025-11-08

Downloads

Yuklab olishlar soni

0

Pages

Sahifalar soni

20

File size

Fayl hajmi

39,7 KB


OQSILLARNING FIZIK- KIMYOVIY XOSSALARI,
SUTRUKTURASI, KLASSIFIKATSIYASI.
AMINOKISLOTALARNING TUZILISHI VA TARKIBI
KLASSIFIKATSIYASI.
REJA:
1. Oqsillarning organizmdagi funksiyalari.
2. Aminokislotalarning klassfikatsiyasi va umumiy hossalri.
3. Oqsillarni ajratib olish usullari va tozalash.
4. Oqsillarning molekulyar massasi va ularning umumiy hossalari.
Tayanch iboralar: Oqsil, Aminokislota, Тransport oqsillar, Fermentlar.
Barcha tirik organizmlarning tarkibiy qismini tashkil etadigan eng muhim va
ahamyatlisi  oqsillardir.  Ular  xayot  faoliyatining  barcha  protseslarida  hal
qiluvchi rol o’ynaydi.
Hujayrada yuz beradigan har qanday kimyoviy o’zgarishlar oqsillar ishtirokisiz
ro’y bermaydi. Bunda oqsil  substrat  yo enzim  yoki  bir  vaqtning o’zida  ham
substrat ham enzim sifatida ishtirok etadi.
Oqsillar brikmalarning alohida bir sinfi degan fikr XVIII-XIX asrlarda paydo
bo’lgan.  XIX  asrning  boshlarida  moddalar  element  analizining  bir  muncha
takomillashuvi metodlari paydo bo’ldi va oqsillarning elementar tartibi o’rganildi.
Oqsillarda C, H, N,O,S, borligi aniqlandi.
Oqsillarning elementar tartibi.
№
Elementlar nomi
Miqdori
1
Uglerod
55-56 %
2
Vodorod
65-73 %
3
Azot
15-17 %
4
Kislorod
21-24 %
Logotip
OQSILLARNING FIZIK- KIMYOVIY XOSSALARI, SUTRUKTURASI, KLASSIFIKATSIYASI. AMINOKISLOTALARNING TUZILISHI VA TARKIBI KLASSIFIKATSIYASI. REJA: 1. Oqsillarning organizmdagi funksiyalari. 2. Aminokislotalarning klassfikatsiyasi va umumiy hossalri. 3. Oqsillarni ajratib olish usullari va tozalash. 4. Oqsillarning molekulyar massasi va ularning umumiy hossalari. Tayanch iboralar: Oqsil, Aminokislota, Тransport oqsillar, Fermentlar. Barcha tirik organizmlarning tarkibiy qismini tashkil etadigan eng muhim va ahamyatlisi oqsillardir. Ular xayot faoliyatining barcha protseslarida hal qiluvchi rol o’ynaydi. Hujayrada yuz beradigan har qanday kimyoviy o’zgarishlar oqsillar ishtirokisiz ro’y bermaydi. Bunda oqsil substrat yo enzim yoki bir vaqtning o’zida ham substrat ham enzim sifatida ishtirok etadi. Oqsillar brikmalarning alohida bir sinfi degan fikr XVIII-XIX asrlarda paydo bo’lgan. XIX asrning boshlarida moddalar element analizining bir muncha takomillashuvi metodlari paydo bo’ldi va oqsillarning elementar tartibi o’rganildi. Oqsillarda C, H, N,O,S, borligi aniqlandi. Oqsillarning elementar tartibi. № Elementlar nomi Miqdori 1 Uglerod 55-56 % 2 Vodorod 65-73 % 3 Azot 15-17 % 4 Kislorod 21-24 %
5
Oltingugurt
0-2,4 %
Golland ximigi va vrachi G.Ya.Mulder oqsillar tuzilishi to’g’risida birinchi
nazaiyani taklif qilgan.  Mashxur ximik Bersellyusning taklifi bilan bu moddalar
1838 yili protein deb nomlandi.
Oqsillar hujayrada juda turli tuman va qiziq funksiyalarni ado etadi. Ularning
eng muhim vazifalari quyidagilardan iboratdir va shu hususiyatdan kelib chiqib
ularni guruhlarga jamlash mumkin.
1.
Тransport  oqsillari:  Gemoglobin,  zardob  albumini,  transferin:  Тrans
memebrana, transport oqsillari.
2.
Fermentlar yoki katalitik funksiyasi:
3.
Regulyator oqsillar: Oqsil garmonlar (insulin, glikogon, somatostatein)
ayrim fermentlar.
4.
Strkutura oqsillari: Nukleosomalar, briktiruvchi to’qima oqsillari (krotein,
kallogen,elastein) tromlarning fibrini.
5.
 Хimoyalovchi oqsillar (imminoglobulinlar)
6.
Qisqaruvchi oqsillar (aktin va leozin)
7.
Zahira ozuqa sifatidagi oqsillar: Ular o’sayotgan homila, donda, sutda
tuxumlarda mavjud.
Oqsillar strukturasi 
Oqsil  molekulasida tobora  murakkablashib boradigan birlamchi, ikkilamchi,
uchlamchi va to’rtlamchi strukturalar mavjud. Bir strukturadan ikkinchisiga
ketma—ket  o’tish  yo’li  bilan  oqsil  molekulasining  umumiy  konformatsiyasi
to’g’risida tushuncha hosil qilish mumkin.  Oqsil molekulasining to’rt sohasi
to’g’risidagi tushunchani birinchi marta Lindersg Romlang taklif etgan.
Oqsillarning birlamchi strukturasi
Logotip
5 Oltingugurt 0-2,4 % Golland ximigi va vrachi G.Ya.Mulder oqsillar tuzilishi to’g’risida birinchi nazaiyani taklif qilgan. Mashxur ximik Bersellyusning taklifi bilan bu moddalar 1838 yili protein deb nomlandi. Oqsillar hujayrada juda turli tuman va qiziq funksiyalarni ado etadi. Ularning eng muhim vazifalari quyidagilardan iboratdir va shu hususiyatdan kelib chiqib ularni guruhlarga jamlash mumkin. 1. Тransport oqsillari: Gemoglobin, zardob albumini, transferin: Тrans memebrana, transport oqsillari. 2. Fermentlar yoki katalitik funksiyasi: 3. Regulyator oqsillar: Oqsil garmonlar (insulin, glikogon, somatostatein) ayrim fermentlar. 4. Strkutura oqsillari: Nukleosomalar, briktiruvchi to’qima oqsillari (krotein, kallogen,elastein) tromlarning fibrini. 5. Хimoyalovchi oqsillar (imminoglobulinlar) 6. Qisqaruvchi oqsillar (aktin va leozin) 7. Zahira ozuqa sifatidagi oqsillar: Ular o’sayotgan homila, donda, sutda tuxumlarda mavjud. Oqsillar strukturasi Oqsil molekulasida tobora murakkablashib boradigan birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to’rtlamchi strukturalar mavjud. Bir strukturadan ikkinchisiga ketma—ket o’tish yo’li bilan oqsil molekulasining umumiy konformatsiyasi to’g’risida tushuncha hosil qilish mumkin. Oqsil molekulasining to’rt sohasi to’g’risidagi tushunchani birinchi marta Lindersg Romlang taklif etgan. Oqsillarning birlamchi strukturasi
Oqsillar molekulasini tashkil qiladigan bir yoki bir necha  polipeptid zanjirdagi
aminokislotalar  qoldig’ini ketma—ket  joylashish  tartabi  oqsillarning  birlamchi
strukturasi    deyiladi.
Тurli oqsillardagi aminokislotaning tarkibi bilan bir —
biridan farq qilganligi uchun ularning birlamchi strukturasi ham har xil bo’ladi. Har
xil
 
polipeptid
 
zanjirida
 
erkin
 
NH2
gruppaga ega bo’lgan — S uchli aminokislotalar bo’ladi. Qolgan aminokislotalar
bir —biri bilan peptid bog’lar hosil qiladi. Bir qator anomal oqsillarning birlamchi
strukturasini o’rganish bazi bir irsiy kasalliklar tabiatini aniqlashga imkon beradi.
Masalan, normal gemoglobin oqsilining Pro — Glu
Liz  tartibida  joylashgan,
aminokislotalar  Pro  —  Val  --  Glu  Glu  Liz  tarzida  o’zgarishi  irsiy  kasallik
hisoblangan  o’roqsimon  kam  qonlikni  keltirib  chiqaradi.  Demak,  oqsillarning
biologik xususiyatlari, eng avvalo, ularning birlamchi strukturasiga bog’liq ekan.
Hozirgi  vaqtda  ularning  birlamchi  strukturasi  mahsus  avtomatik  asboblarda
aniqlanadi va shu asosda ba’zi bir oqsillar ximiyaviy yo’l bilan sintez qilinmoqda.
Oqsillarning ikkilamchi strukturasi
Oqsil  molekulalarining  ma’lum  qismi  spiral  shaklida tuzilgan.  Spiral
o’ramlari vodorod bog’lar orqali  bir —birini tortib turadi. Natijada pishiq va
mustahkam  struktura hosil bo’ladi. Vodorod bog’lar tufayli hosil  bo’ladigan
polipeptid zanjirning spiral konfiguratsiyasi oqsillarning ikkilamchi strukturasi
deyiladi.
Polyarlanish  peptid  gruppalar  spiralining  qo’shni  o’ramlaridagi  peptid
gruppalar bilan ikkita vodorod bog’  hosil  qilish xususiyatiga  ega.  Vodorod
bog’lar ikki xil  struktura hosil qiladi. Agar polipeptid zanjirlar to’la  ravishda
uzunasiga tortilgan va har bir zanjirni  birikturuvchi vodorod bog’lar bilan
turg’unlashgan  bo’lsa,  qavatli  xarakterga  ega  bo’lgan  (3  —  struktura  hosil
bo’ladi. β — strukturadagi vodorod bog’lar yonma —yon turgan ikkita zanjirning
— NH va CO — gruppalari  o’rtasida  hosil  bo’ladi.  Bunday  strukturalar
asosan ipak oqsillarida topilgan.
Spiral  shaklining  buzilishiga  yana  bir  sabab,  sistein qoldiqlari orasida
disulfid (ko’prikcha)lar hosil bulishidir. Agar bir polipeptid zanjir ichida yonma
—yon turgan sistiyen qoldiqlari bo’lsa, spiral konfiguratsiyasi buziladi. Shunday
Logotip
Oqsillar molekulasini tashkil qiladigan bir yoki bir necha polipeptid zanjirdagi aminokislotalar qoldig’ini ketma—ket joylashish tartabi oqsillarning birlamchi strukturasi deyiladi. Тurli oqsillardagi aminokislotaning tarkibi bilan bir — biridan farq qilganligi uchun ularning birlamchi strukturasi ham har xil bo’ladi. Har xil polipeptid zanjirida erkin NH2 gruppaga ega bo’lgan — S uchli aminokislotalar bo’ladi. Qolgan aminokislotalar bir —biri bilan peptid bog’lar hosil qiladi. Bir qator anomal oqsillarning birlamchi strukturasini o’rganish bazi bir irsiy kasalliklar tabiatini aniqlashga imkon beradi. Masalan, normal gemoglobin oqsilining Pro — Glu Liz tartibida joylashgan, aminokislotalar Pro — Val -- Glu Glu Liz tarzida o’zgarishi irsiy kasallik hisoblangan o’roqsimon kam qonlikni keltirib chiqaradi. Demak, oqsillarning biologik xususiyatlari, eng avvalo, ularning birlamchi strukturasiga bog’liq ekan. Hozirgi vaqtda ularning birlamchi strukturasi mahsus avtomatik asboblarda aniqlanadi va shu asosda ba’zi bir oqsillar ximiyaviy yo’l bilan sintez qilinmoqda. Oqsillarning ikkilamchi strukturasi Oqsil molekulalarining ma’lum qismi spiral shaklida tuzilgan. Spiral o’ramlari vodorod bog’lar orqali bir —birini tortib turadi. Natijada pishiq va mustahkam struktura hosil bo’ladi. Vodorod bog’lar tufayli hosil bo’ladigan polipeptid zanjirning spiral konfiguratsiyasi oqsillarning ikkilamchi strukturasi deyiladi. Polyarlanish peptid gruppalar spiralining qo’shni o’ramlaridagi peptid gruppalar bilan ikkita vodorod bog’ hosil qilish xususiyatiga ega. Vodorod bog’lar ikki xil struktura hosil qiladi. Agar polipeptid zanjirlar to’la ravishda uzunasiga tortilgan va har bir zanjirni birikturuvchi vodorod bog’lar bilan turg’unlashgan bo’lsa, qavatli xarakterga ega bo’lgan (3 — struktura hosil bo’ladi. β — strukturadagi vodorod bog’lar yonma —yon turgan ikkita zanjirning — NH va CO — gruppalari o’rtasida hosil bo’ladi. Bunday strukturalar asosan ipak oqsillarida topilgan. Spiral shaklining buzilishiga yana bir sabab, sistein qoldiqlari orasida disulfid (ko’prikcha)lar hosil bulishidir. Agar bir polipeptid zanjir ichida yonma —yon turgan sistiyen qoldiqlari bo’lsa, spiral konfiguratsiyasi buziladi. Shunday
qilib, oqsil molekulalarini tashkil qiladigan polipepid zanjirlarida spiral qismlar
bilan bir qatorda spiral bo’lmagan qismlar ham uchraydi.
Oqsillarning uchlamchi strukurasi
Spiral tuzilgan polipeptid zanjirlar  har xil kuch  ta’sirida  fazoda  ma’lum
shaklni  olishga  harakat  qiladi.  Oqsillar  molekulasining  hajmi  shaklini,  yani
ularning  fazoviy  konfugratsiyasini  belgilovchi  uch  o’lchamli  (bo’yi.  eni,
badandligi) bunday strukguralar oqsillarning uchlamchi strukturasi deyladi.
Har bir oqsil o’ziga xos uchlamchi strukturaga ega bo’lib, uning biologik
aktivligi shu fazoviy strukturaga  ega bo’ladi. Binobarin, oqsilning biologik
funksiyasini
 aniqlash  uchun,  avvalo,  uning  uchlamchi  (fazoviy)
strukturasini  bilish  kerak.  Oqsillar  molekulasi  uchlamchi  strukturasini  hosil
bo’lishida bpr qancha ximiyaviy bog’lar  ishtirok etadi. Bulardan eng muhimi
disulfid  bog’dir.  Ko’p  oqsillar  polipeptid  zanjirlarning  ma’lum  qismlardagi
sistiyen  oldiqlari  bir  —biri  bilan  mustahkam  bog’  hosil  qiladi.  Globullyar
oqsillar  tarkibida  disulfid  bog’lar  juda  kam  bo’ladi.  Binobarin,  oqsillar
uchlamchi  strukturasining  hosil  bo’lishida  boshqa  kuchlar  ishtirok  etishi
kerak.  Bunday  kuchlar  gidrofob  va  gpdrofil  gruppalarning  o’zaro  ta’siri
natijasida hosil bo’ladi.
Oqsillarning to’rtlamchi strukturasi
Ko’p  oqsillar  molekulasi  ikkita  va  undan  ortiq  alohida  polipeptid
zanjirining har xil bog’lar yordamida o’zaro birikishidan hosil bo’ladi. Oqsillar
molekulasi buzilshida bu soha to’rtlamchi strukturani tashkil qiladi. 
Тo’rtlamchi  struktura  hosil  bo’lishida  ishtirok  etadigan
 polipeptid
zanjirlarning har biri o’ziga xos birlamchi,  ikkilamchi, uchlamchi strukturaga
ega bo’lib, u kichik birlik deb ataladi. Ko’pincha oqsillar molekulasi bir necha
kichik  birikmalardan tashkil topgan. Masalan, gemoglobin oqsili  to’rtta kichik
birikmalardan,  tamaki  mozaikasining  virusi  (ТMV)  ni  tashkil  qiladigan
murakkab  oqsil  2200  ta  kichik  birlikdan  tashkil  topgan.  Umuman,  molyar
og’irligi  50000  dan  katta  bo’lgan  har  qanday  oqsilning  molekulasi  kichik
birliklardan tashkil topgan deyish mumkin.
Oqsil  molekulasining  to’rtlamchi  sgrukturasi  hosil  bo’lishida  ishtirok
Logotip
qilib, oqsil molekulalarini tashkil qiladigan polipepid zanjirlarida spiral qismlar bilan bir qatorda spiral bo’lmagan qismlar ham uchraydi. Oqsillarning uchlamchi strukurasi Spiral tuzilgan polipeptid zanjirlar har xil kuch ta’sirida fazoda ma’lum shaklni olishga harakat qiladi. Oqsillar molekulasining hajmi shaklini, yani ularning fazoviy konfugratsiyasini belgilovchi uch o’lchamli (bo’yi. eni, badandligi) bunday strukguralar oqsillarning uchlamchi strukturasi deyladi. Har bir oqsil o’ziga xos uchlamchi strukturaga ega bo’lib, uning biologik aktivligi shu fazoviy strukturaga ega bo’ladi. Binobarin, oqsilning biologik funksiyasini aniqlash uchun, avvalo, uning uchlamchi (fazoviy) strukturasini bilish kerak. Oqsillar molekulasi uchlamchi strukturasini hosil bo’lishida bpr qancha ximiyaviy bog’lar ishtirok etadi. Bulardan eng muhimi disulfid bog’dir. Ko’p oqsillar polipeptid zanjirlarning ma’lum qismlardagi sistiyen oldiqlari bir —biri bilan mustahkam bog’ hosil qiladi. Globullyar oqsillar tarkibida disulfid bog’lar juda kam bo’ladi. Binobarin, oqsillar uchlamchi strukturasining hosil bo’lishida boshqa kuchlar ishtirok etishi kerak. Bunday kuchlar gidrofob va gpdrofil gruppalarning o’zaro ta’siri natijasida hosil bo’ladi. Oqsillarning to’rtlamchi strukturasi Ko’p oqsillar molekulasi ikkita va undan ortiq alohida polipeptid zanjirining har xil bog’lar yordamida o’zaro birikishidan hosil bo’ladi. Oqsillar molekulasi buzilshida bu soha to’rtlamchi strukturani tashkil qiladi. Тo’rtlamchi struktura hosil bo’lishida ishtirok etadigan polipeptid zanjirlarning har biri o’ziga xos birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi strukturaga ega bo’lib, u kichik birlik deb ataladi. Ko’pincha oqsillar molekulasi bir necha kichik birikmalardan tashkil topgan. Masalan, gemoglobin oqsili to’rtta kichik birikmalardan, tamaki mozaikasining virusi (ТMV) ni tashkil qiladigan murakkab oqsil 2200 ta kichik birlikdan tashkil topgan. Umuman, molyar og’irligi 50000 dan katta bo’lgan har qanday oqsilning molekulasi kichik birliklardan tashkil topgan deyish mumkin. Oqsil molekulasining to’rtlamchi sgrukturasi hosil bo’lishida ishtirok
etadigan mayda bo’lakchalar bir xil va  har xil bo’lishi mumkin. Chunonchi,
gemoglobin oqsili bir  xil, ikkita α— va β — polipeptid zanjirdan tashkil
topgan.
Oqsil molekulasini tashkil qiladigan mayda  bo’lakchalar har xil fizik va
ximiyaviy ta’sir natijasida dissotsialanishi mumkin. Bu protsess qaytar propess
bo’lib, dissotsialangan — assotsialangan srotsessi yordamida oqsil molekulasini
tashkil  qiladigan  mayda  bo’lakchalar  sonini  aniqlash  mumkin,  oqsillarning
fermentativ  xususiyatlari,  ularning  to’rtlamchi  strukturasiga  bog’liq  bo’ladi.
Тo’rtlamchi  struktura  hosil  bo’lishida  oqsillar  molekulasida  uchraydigan
barcha bog’lar ishtirok etadi. Bular vodorod, disulfid, elektrostatik va gidrofob
bog’lar  bo’lishi  mumkin.  Oqsillarning  to’rtlamchi  sgrukturasi  muhim
funksional xususiyatga ega.
Oqsillarning molekulyar massasi
Oqsillar yuqori molekulyar organik birikmalar bo’lib,  ularning molekulyar
massasi  bir  necha  mingdan  bir  necha  milliongacha  yetadi.  Ularning  molyar
massasi xarakterli belgilaridan biri hisoblanadi. Oqsillarni molekulyar massasini
aniqlash bir qancha murakkabdir.
Oqsillarning  molekulyar  massasini  aniqlashda  rengenostruktura  analizi,
elektron  mikroskopiya,  oqsil  eritmalarining  osmotik  bosimi  va  ximiyaviy
usullaridan  ham  foydalaniladi.  Oqsillarning  fizik  ximiyaviy  va  biologik
xossalari  ularning molekulyar  shakliga ham  bog’liq. Oqsil  molekulyar  2 xil
shaklda bo’ladi. Agar molekulalari tolasimon guzilgan bo’lsa, fibrillyar, oqsillar
deyiladi. Agar oqsil molekulalari yumoloq yoki elips shaklida bo’lsa, golobulyar
oqsillar deyladi.
Fibrilyar oqsillar sochdagi keratin, ipakdagi fibroin, muskuldagi miozin
oqsillar misol bo’la oladi. Bu  xildagi oqsillarning ko’pi suvda erimaydi, balki
bo’kadi. Fibrinlar oqsillar molekulasi butun polipeptid zanjir bo’ylab bir —biri bilan
ko’ndalang vodorod bog’lar orqali  birikadi. Globulyar oqsillarga suvda eriydigan
oqsillar kiradi. Ularning ko’pchiligi fermentlardan iborat. O’simliklar tarkibida
zapas oqsillar ham globulyar oqsillardir.
Oqsil  molekulalarining shakli turli usullarda,
Logotip
etadigan mayda bo’lakchalar bir xil va har xil bo’lishi mumkin. Chunonchi, gemoglobin oqsili bir xil, ikkita α— va β — polipeptid zanjirdan tashkil topgan. Oqsil molekulasini tashkil qiladigan mayda bo’lakchalar har xil fizik va ximiyaviy ta’sir natijasida dissotsialanishi mumkin. Bu protsess qaytar propess bo’lib, dissotsialangan — assotsialangan srotsessi yordamida oqsil molekulasini tashkil qiladigan mayda bo’lakchalar sonini aniqlash mumkin, oqsillarning fermentativ xususiyatlari, ularning to’rtlamchi strukturasiga bog’liq bo’ladi. Тo’rtlamchi struktura hosil bo’lishida oqsillar molekulasida uchraydigan barcha bog’lar ishtirok etadi. Bular vodorod, disulfid, elektrostatik va gidrofob bog’lar bo’lishi mumkin. Oqsillarning to’rtlamchi sgrukturasi muhim funksional xususiyatga ega. Oqsillarning molekulyar massasi Oqsillar yuqori molekulyar organik birikmalar bo’lib, ularning molekulyar massasi bir necha mingdan bir necha milliongacha yetadi. Ularning molyar massasi xarakterli belgilaridan biri hisoblanadi. Oqsillarni molekulyar massasini aniqlash bir qancha murakkabdir. Oqsillarning molekulyar massasini aniqlashda rengenostruktura analizi, elektron mikroskopiya, oqsil eritmalarining osmotik bosimi va ximiyaviy usullaridan ham foydalaniladi. Oqsillarning fizik ximiyaviy va biologik xossalari ularning molekulyar shakliga ham bog’liq. Oqsil molekulyar 2 xil shaklda bo’ladi. Agar molekulalari tolasimon guzilgan bo’lsa, fibrillyar, oqsillar deyiladi. Agar oqsil molekulalari yumoloq yoki elips shaklida bo’lsa, golobulyar oqsillar deyladi. Fibrilyar oqsillar sochdagi keratin, ipakdagi fibroin, muskuldagi miozin oqsillar misol bo’la oladi. Bu xildagi oqsillarning ko’pi suvda erimaydi, balki bo’kadi. Fibrinlar oqsillar molekulasi butun polipeptid zanjir bo’ylab bir —biri bilan ko’ndalang vodorod bog’lar orqali birikadi. Globulyar oqsillarga suvda eriydigan oqsillar kiradi. Ularning ko’pchiligi fermentlardan iborat. O’simliklar tarkibida zapas oqsillar ham globulyar oqsillardir. Oqsil molekulalarining shakli turli usullarda,
chunonchi,  rengenostruktura  analizi,  elektron  mikroskop
yordamida aniqlanadi.
Oqsillarning shakli
Oqsil molekulalari tarkibida erkin karboksil va amin gruppalar bo’lgani uchun
ular ham aminokislotalar singari amfoterlik xossaga ega bo’lpb, ham kislota sifati
dissotsmalanadi. Suvli eritmalarda oqsil molekulalari bipolyar ionlar (amifionlar )
shaklida bo’lib, kislotali gruppalarning dissotsilanishi natijaspda eritmaga Nq ionlari
ajralib chiqadi. Nq ionlari NN2 gruppa bilan birikib ionlashgan oqsil molekulalari
hosil qiladi.
Oqsil  eritmasiga  suyultirilgan  kislota  qo’shilsa,
 tarkibidagi  kislotali
gruppalarning  dissotsilanishi  kamayadi.  Kislotali  muhitda  oqsil  molekulalari
musbat zaryadga ega bo’ladi va elektr maydonida katodga tomon harakat qiladi.
Oqsil
 
eritmasiga
 
ishqor
 
qo’shilganda
 
esa
 
uning
tarkibidagi asosli
gruppalarnpng dissotsialanishi
kamayadi, binobarin, ishqoriy muxitda (va — elektr  maydonida) oqsillar
ortiqcha manfiy zaryadga ega bo’ladi va  elektr maydonida anodga tomon harakat
qiladi.
Shunday qilib, muhit rN ni o’zgartirish mumkin ekan. Biroq ma’lum rN da oqsil
molekulasi  tarkibidagi  musbat  va  manfiy  zaryadlar  soni  bir  —biriga  teng
bo’ladi.  Natijada oqsil molekulasining umumiy zaryadi nolga teng bo’lib, bunday
molekulyar elektr maydonida anodga tomon  ham, katodga tomon ham harakat
qilmaydi.
Oqsillar molekulasi tarkibidagi musbat va manfiy zaryadlar yig’indisi nolga
teng  bo’lgan  muxig  rN  oqsillarning  izoelektrik  nuqtasi  deb  ataladi.  Ko’p
o’simliklar oqsilning izoelektrik nuqtasi kuchsiz,  kislotali muhitda bo’ladi.
Oqsillarning  izoelektrik  nuqtasi  ularning  o’ziga  xos  ko’rsatkichlaridan
hisoblanadi. Izoelektrik nuqtada
 oqsillarning  qovushqoqligi ham juda past
bo’ladi va osonlik bilan cho’kmaga tushadi.
Oqsillar turli ta’sirlar natijasida o’zining tabiiy xususiyatlarini
yo’qotadi.
Bu   hodisa oqsillar denaturatsiyasi deb ataladi. Denaturatsiya oqsillarning o’ziga
xos  xususiyatlaridan  biri.  Hozirgi  zamon  tushunchalariga  ko’ra,  oqsillar
Logotip
chunonchi, rengenostruktura analizi, elektron mikroskop yordamida aniqlanadi. Oqsillarning shakli Oqsil molekulalari tarkibida erkin karboksil va amin gruppalar bo’lgani uchun ular ham aminokislotalar singari amfoterlik xossaga ega bo’lpb, ham kislota sifati dissotsmalanadi. Suvli eritmalarda oqsil molekulalari bipolyar ionlar (amifionlar ) shaklida bo’lib, kislotali gruppalarning dissotsilanishi natijaspda eritmaga Nq ionlari ajralib chiqadi. Nq ionlari NN2 gruppa bilan birikib ionlashgan oqsil molekulalari hosil qiladi. Oqsil eritmasiga suyultirilgan kislota qo’shilsa, tarkibidagi kislotali gruppalarning dissotsilanishi kamayadi. Kislotali muhitda oqsil molekulalari musbat zaryadga ega bo’ladi va elektr maydonida katodga tomon harakat qiladi. Oqsil eritmasiga ishqor qo’shilganda esa uning tarkibidagi asosli gruppalarnpng dissotsialanishi kamayadi, binobarin, ishqoriy muxitda (va — elektr maydonida) oqsillar ortiqcha manfiy zaryadga ega bo’ladi va elektr maydonida anodga tomon harakat qiladi. Shunday qilib, muhit rN ni o’zgartirish mumkin ekan. Biroq ma’lum rN da oqsil molekulasi tarkibidagi musbat va manfiy zaryadlar soni bir —biriga teng bo’ladi. Natijada oqsil molekulasining umumiy zaryadi nolga teng bo’lib, bunday molekulyar elektr maydonida anodga tomon ham, katodga tomon ham harakat qilmaydi. Oqsillar molekulasi tarkibidagi musbat va manfiy zaryadlar yig’indisi nolga teng bo’lgan muxig rN oqsillarning izoelektrik nuqtasi deb ataladi. Ko’p o’simliklar oqsilning izoelektrik nuqtasi kuchsiz, kislotali muhitda bo’ladi. Oqsillarning izoelektrik nuqtasi ularning o’ziga xos ko’rsatkichlaridan hisoblanadi. Izoelektrik nuqtada oqsillarning qovushqoqligi ham juda past bo’ladi va osonlik bilan cho’kmaga tushadi. Oqsillar turli ta’sirlar natijasida o’zining tabiiy xususiyatlarini yo’qotadi. Bu hodisa oqsillar denaturatsiyasi deb ataladi. Denaturatsiya oqsillarning o’ziga xos xususiyatlaridan biri. Hozirgi zamon tushunchalariga ko’ra, oqsillar
denaturatsiyasi ular fazoviy tuzilishining o’zgarishi bilan uning shakli, solishtirma
optik aktivligi yorug’likni yutishi, eruvchanligi, elektroforetik harakatchanligi
va shunga o’xshash boshqa fizik-ximiyaviy va  biologik xossalari ham o’zgaradi.
Тuxum oqsili isitilganda qotib qolishi denaturatsiyaga yaqqol misoldir.
Denaturatsiya  natijasida  oqsil  molekulasining  fazoviy  sgrukturasini
belgilaydigan turli xil bog’lar, asosan vodorod va disulfid bog’lar buziladi. Shu
sababli nativ holatda oqsil molekulasining ayrim qismlari va molekulalari orasidagi
mustahkam struktura ham malum tartibdagi denaturatsiya protsessida o’zgaradi.
Denaturatsiya hodisasini keltirib chiqaradigan  faktorlar ichida eng muhimi
temperaturadir.  Ko’pchilik  oqsillar 45 — 50° denaturatsiyaga uchraydi. O’ta
kislotali (rN<4) va o’ta ishqoriy (rN>10) muhitda deyarli barcha oqsillar 37° da
denaturatsiyaga  uchraydi,  oqsillar  og’ir  metal  tuzlari,  kislotalar,  ishqorlar,
ultrabinafsha  va
 ioilantiruvchi  nurlar  ta’sirida  ham  denaturatsiyaga
uchraydi.Oqsillar denaturatsiyasi xayotiy protsessda muhim ahamiyat kasb etadi.
Organizming qarishi undagi oqsillarning sekin—asta denaturatsiyaga uchrashi
bilan  bog’liq.Oqsillarniig qaytar denaturatsiyasi ham hayotiy  protsesslarda katta
ahamiyatlarga ega bo’lib, bunda, ularning  molekulalar  bir  shakldan  pkkinchi
shaklga o’tib turadi.  Fermentlarning—  aktiv  va  ioaktiv  holatlarda  bo’lishi
qaytar denaturatsiya hodisasiga bog’liq.
Oqsillarning funksiyalari
Oqsillarni proteinlar deb ham ataladi  (rgotos -grekcha birlamchi, muhim
demakdir).
Oqsillar har bir tirik organizmiig tarkibiy qismi  hisoblanadi. O’simliklar
tarkibida ular uglevodlar, yog’lar  va boshqa moddalarga nisbatan bir muncha
kam bo’ladi. Shunga  qaramasdan  ular  uglevodlardagi  moddalar  almashinuvi
protsesslarda hal qiluvchi rol o’ynaydi.
Hayotiy  protsesslarga  xos  bo’lgan  barcha  asosiy  xususiyatlar  oqsillarda
mujassalashgan. Oqsillarning funksiyalari quyidagilardan iborat:
1. Oqsillar   fermentativ   xususiyatlarga  ega.    Moddalar  almashishuvi
protsessida   kechadigan   barcha   ximiyaviy  reaksiyalar  faqat  fermentlar
ta’sirida katalizlanadi:
Logotip
denaturatsiyasi ular fazoviy tuzilishining o’zgarishi bilan uning shakli, solishtirma optik aktivligi yorug’likni yutishi, eruvchanligi, elektroforetik harakatchanligi va shunga o’xshash boshqa fizik-ximiyaviy va biologik xossalari ham o’zgaradi. Тuxum oqsili isitilganda qotib qolishi denaturatsiyaga yaqqol misoldir. Denaturatsiya natijasida oqsil molekulasining fazoviy sgrukturasini belgilaydigan turli xil bog’lar, asosan vodorod va disulfid bog’lar buziladi. Shu sababli nativ holatda oqsil molekulasining ayrim qismlari va molekulalari orasidagi mustahkam struktura ham malum tartibdagi denaturatsiya protsessida o’zgaradi. Denaturatsiya hodisasini keltirib chiqaradigan faktorlar ichida eng muhimi temperaturadir. Ko’pchilik oqsillar 45 — 50° denaturatsiyaga uchraydi. O’ta kislotali (rN<4) va o’ta ishqoriy (rN>10) muhitda deyarli barcha oqsillar 37° da denaturatsiyaga uchraydi, oqsillar og’ir metal tuzlari, kislotalar, ishqorlar, ultrabinafsha va ioilantiruvchi nurlar ta’sirida ham denaturatsiyaga uchraydi.Oqsillar denaturatsiyasi xayotiy protsessda muhim ahamiyat kasb etadi. Organizming qarishi undagi oqsillarning sekin—asta denaturatsiyaga uchrashi bilan bog’liq.Oqsillarniig qaytar denaturatsiyasi ham hayotiy protsesslarda katta ahamiyatlarga ega bo’lib, bunda, ularning molekulalar bir shakldan pkkinchi shaklga o’tib turadi. Fermentlarning— aktiv va ioaktiv holatlarda bo’lishi qaytar denaturatsiya hodisasiga bog’liq. Oqsillarning funksiyalari Oqsillarni proteinlar deb ham ataladi (rgotos -grekcha birlamchi, muhim demakdir). Oqsillar har bir tirik organizmiig tarkibiy qismi hisoblanadi. O’simliklar tarkibida ular uglevodlar, yog’lar va boshqa moddalarga nisbatan bir muncha kam bo’ladi. Shunga qaramasdan ular uglevodlardagi moddalar almashinuvi protsesslarda hal qiluvchi rol o’ynaydi. Hayotiy protsesslarga xos bo’lgan barcha asosiy xususiyatlar oqsillarda mujassalashgan. Oqsillarning funksiyalari quyidagilardan iborat: 1. Oqsillar fermentativ xususiyatlarga ega. Moddalar almashishuvi protsessida kechadigan barcha ximiyaviy reaksiyalar faqat fermentlar ta’sirida katalizlanadi:
2. Oqsillar  boshqa  moddalar  bilan  birgalikda hujayra va uning organoidlari
sgrukturasini  tashkil  etib,  hujayraning   tanlab   o’tkazish   xususiyatini
boshqarishda ishtirok etadi;
3. Oqsillarga   xos   xususiyatlardan   yana   biri qisqaruvchanlikdir.  Ayrim
oqsillar,  masalan,  hayvonlar  muskuli va mimoza o’simligi tarkibidagi aktin,
miozin  oqsillari   ma’lum   birikmalarda  to’plangan  ximiyaviy  energiyani
mexanik energiyaga aylantiradi:
4. Тirik   organizmlarda   himoya    vazifasini bajaradigan  yana  bir  qancha
xususiyatlarga  ega  bo’lgan oqsillar  ham   bor.   Oqsillar   yuqorida   xilma—xil
funksiyalar  bajarishi  ular  juda  murakkab  tuzilgaligidan  dalolat    beradi.
Haqiqatdan   ham   oqsillar   tabiatda uchraydigan ximiyaviy birikmalarning eng
murakkabidir;
5. Oqsillarga  xos  xususiyatlardan  yana  biri  transport
 vazifasidir.
Organizning  hayot  faoliyati  uchun  oziq moddalarning tashib turilishi zarur.
Bu moddalar oqsillar hisobiga amalga oshiriladi.
6. Regulyatorlik   vazifasi.   Bunda   gormonlar   katta  ahamiyatga  ega.
Masalan, insulin, adrenalin, tiroksin. 
7. Irsiyatni    o’taazish    vazifasini    bajarishda  murakkab  oqsillar
(nukleoprotenlar) nihoyatda katta rol o’ynaydi.
8. Energetik vazifasi. 1 gramm oqsil parchalanganda  4.1 k.kall energiya
ajraladi.
Oqsillar yuqori molekulali kolloid birikma bo’lib, aminokislotalardan tashkil
topgan. Ular gidrolizlanganda aminokislotalargacha parchalanadi. 
Oqsillar molekulasi turli funksional gruppalar  juda ko’p aminokislotalar
qoldig’idan  tashkil  topgan.  Shuning  uchun  nativ  oqsillar  molekulasi
tarkibida uchraydigan ximiyaviy bog’larni aniqlash birmuncha qiyin. Тekshirish
natijasida oqsillar molekulasida quyidagi bog’lar mavjudligi aniqlangan.
Bilimlarni tekshirish uchun savollar:
1. Oqsillarning birlamchi strukturasi qanday bog’ hisobiga hosil bo’ladi?
2. Oqsillarning birlamchi strukturasini buzilishi  qanday o’zgarishlarga olib
keladi?
3. Aminokislotalar  funksional  gruppalar  saqlashiga  ko’ra  qanday  sinflarga
Logotip
2. Oqsillar boshqa moddalar bilan birgalikda hujayra va uning organoidlari sgrukturasini tashkil etib, hujayraning tanlab o’tkazish xususiyatini boshqarishda ishtirok etadi; 3. Oqsillarga xos xususiyatlardan yana biri qisqaruvchanlikdir. Ayrim oqsillar, masalan, hayvonlar muskuli va mimoza o’simligi tarkibidagi aktin, miozin oqsillari ma’lum birikmalarda to’plangan ximiyaviy energiyani mexanik energiyaga aylantiradi: 4. Тirik organizmlarda himoya vazifasini bajaradigan yana bir qancha xususiyatlarga ega bo’lgan oqsillar ham bor. Oqsillar yuqorida xilma—xil funksiyalar bajarishi ular juda murakkab tuzilgaligidan dalolat beradi. Haqiqatdan ham oqsillar tabiatda uchraydigan ximiyaviy birikmalarning eng murakkabidir; 5. Oqsillarga xos xususiyatlardan yana biri transport vazifasidir. Organizning hayot faoliyati uchun oziq moddalarning tashib turilishi zarur. Bu moddalar oqsillar hisobiga amalga oshiriladi. 6. Regulyatorlik vazifasi. Bunda gormonlar katta ahamiyatga ega. Masalan, insulin, adrenalin, tiroksin. 7. Irsiyatni o’taazish vazifasini bajarishda murakkab oqsillar (nukleoprotenlar) nihoyatda katta rol o’ynaydi. 8. Energetik vazifasi. 1 gramm oqsil parchalanganda 4.1 k.kall energiya ajraladi. Oqsillar yuqori molekulali kolloid birikma bo’lib, aminokislotalardan tashkil topgan. Ular gidrolizlanganda aminokislotalargacha parchalanadi. Oqsillar molekulasi turli funksional gruppalar juda ko’p aminokislotalar qoldig’idan tashkil topgan. Shuning uchun nativ oqsillar molekulasi tarkibida uchraydigan ximiyaviy bog’larni aniqlash birmuncha qiyin. Тekshirish natijasida oqsillar molekulasida quyidagi bog’lar mavjudligi aniqlangan. Bilimlarni tekshirish uchun savollar: 1. Oqsillarning birlamchi strukturasi qanday bog’ hisobiga hosil bo’ladi? 2. Oqsillarning birlamchi strukturasini buzilishi qanday o’zgarishlarga olib keladi? 3. Aminokislotalar funksional gruppalar saqlashiga ko’ra qanday sinflarga
bo’linadi?
4. Aminokislotalar hujayrada qanday funksiyani bajaradi?
5. Oqsillarni qaytar denaturatsiyasining ahamiyati nimadan iborat?
6. Oqsillarning qanday funksiyalarini bilasiz?
Yuqoridagilardan  tashqari  oqsillarning  ba’zi  organizmlardagi  boshqa  muhim
vazifalari ham mavjud. Masalan: ayrim zaharli hayvonlarning zahari oqsil tabiatli,
ko’rish pigmenti radopsin, fibrinogen ham oqsillardir. Тrik hujayrada ma’lum bir
funksiyani ado etib boradigan oqsil bir necha shaklda bo’lishi mumkin.
Izofunksional oqsillar yoki izooqsillar deb shularga aytiladi.
Masalan: Odam eritrotsitlarida gemoglobinning bir necha shakli topilgan: 
2.  oqsillarni  kislotalar  va  hazm  shiralari  yordamida  parchalash  metodlari
yordamida  ular  aminokislotalardan  iborat  ekanligi  ma’lum  bo’ldi.  1820  yili
Fransuz olimi A.Brakonno 1-aminokislota glikokol (yelim qanti)ni ajratib oldi.
XIX asr oxirlariga kelib oqsillardan 10 dan ortiq aminokislotalar ajratib olindi.
Oqsillar  gidrolizi  mahsulotlarini  o’rganish  natijalariga  asoslanib  nemis  ximigi
E.Fisher  oqsillar  aminokislotalardan  tuzilgan  taxminga  keldi.  Hozirgi  kunda
aminokislotalarning 300 dan ortiq turi aniqlangan bo’lib ularni yarmidan ko’prog’i
oqsillar tarkibiga kirmaydi.
Aminoklislotalar sof holatda rangsiz kristal moddalar bo’lib ularning suvdagi
ertimalari neytral kuchsiz kislotali yoki ishqoriy reaksiyali bo’lishi mumkin, chunki
ularning molekulalarida (-NH2) amin va (-COOH) karboksil funksional guruxlari
mavjud. Aminokislotalar molekulasidagi amin va korboksil guruxlarning soniga
qarab  suvli  ertimalarda  har-hil  muhit  hosil  qilishi  mumkin.  Masalan:
monoaminomonokarbon kislotalar  suvdagi  eritmalarida neytral  reaksiyaga  ega.
Chunki  bir  (-NH2)  guruxga  bir-COOH  guruxi  to’g’ri  keladi.  Bunday
aminokislotalar  eritmalari  lakmus  qog’ozi  rangini  o’zgartirmaydi.
Monoaminodekarbon kislotalar esa asosli muhitga ega.  Тabiatda mavjud barcha
aminokislotalar molekulasidagi CH zanjirlarining tuzilishiga qarab
1. Ochiq
 
zanjirli
 
(atsiklik)
 
yoki
 
amfotik
 
aminokislotalar;
monoaminomonokarbon kislotalar; 
Logotip
bo’linadi? 4. Aminokislotalar hujayrada qanday funksiyani bajaradi? 5. Oqsillarni qaytar denaturatsiyasining ahamiyati nimadan iborat? 6. Oqsillarning qanday funksiyalarini bilasiz? Yuqoridagilardan tashqari oqsillarning ba’zi organizmlardagi boshqa muhim vazifalari ham mavjud. Masalan: ayrim zaharli hayvonlarning zahari oqsil tabiatli, ko’rish pigmenti radopsin, fibrinogen ham oqsillardir. Тrik hujayrada ma’lum bir funksiyani ado etib boradigan oqsil bir necha shaklda bo’lishi mumkin. Izofunksional oqsillar yoki izooqsillar deb shularga aytiladi. Masalan: Odam eritrotsitlarida gemoglobinning bir necha shakli topilgan: 2. oqsillarni kislotalar va hazm shiralari yordamida parchalash metodlari yordamida ular aminokislotalardan iborat ekanligi ma’lum bo’ldi. 1820 yili Fransuz olimi A.Brakonno 1-aminokislota glikokol (yelim qanti)ni ajratib oldi. XIX asr oxirlariga kelib oqsillardan 10 dan ortiq aminokislotalar ajratib olindi. Oqsillar gidrolizi mahsulotlarini o’rganish natijalariga asoslanib nemis ximigi E.Fisher oqsillar aminokislotalardan tuzilgan taxminga keldi. Hozirgi kunda aminokislotalarning 300 dan ortiq turi aniqlangan bo’lib ularni yarmidan ko’prog’i oqsillar tarkibiga kirmaydi. Aminoklislotalar sof holatda rangsiz kristal moddalar bo’lib ularning suvdagi ertimalari neytral kuchsiz kislotali yoki ishqoriy reaksiyali bo’lishi mumkin, chunki ularning molekulalarida (-NH2) amin va (-COOH) karboksil funksional guruxlari mavjud. Aminokislotalar molekulasidagi amin va korboksil guruxlarning soniga qarab suvli ertimalarda har-hil muhit hosil qilishi mumkin. Masalan: monoaminomonokarbon kislotalar suvdagi eritmalarida neytral reaksiyaga ega. Chunki bir (-NH2) guruxga bir-COOH guruxi to’g’ri keladi. Bunday aminokislotalar eritmalari lakmus qog’ozi rangini o’zgartirmaydi. Monoaminodekarbon kislotalar esa asosli muhitga ega. Тabiatda mavjud barcha aminokislotalar molekulasidagi CH zanjirlarining tuzilishiga qarab 1. Ochiq zanjirli (atsiklik) yoki amfotik aminokislotalar; monoaminomonokarbon kislotalar;
Glitsin yoki glikogol (aminosirka kislota):
1820 yilda Brakkarno Jelatinadan ajratib olingan altik faol emas, organizmda
sinaladi.
Alamin  1850  yilda  sintetik  yo’l  bilan  va  1886  yilda  shoyining  ishoriy
gidrolizatidan  ajratib  olingan.  Organizmda  uning  dezaminlanishi  natijasida
pereuzum  kislotalar  hosil  bo’ladi.  Serin,  trionin,  sistin  kislotalarning
sintezlanishida oraliq mahsulot bo’lib hizmat qiladi.
Serin 1856 yilda shoyi gidrolizatidan ajratib olingan. Sut oqsili kazein va
fosfatidlar tarkibiga kiradi.
Тirozin 1935 yilda fibrin gidrolizatidan olingan. Organizmda sintezlanmaydi.
Valin  organizmda  oqsillarning  gidjrolizlanishi  natijasida  hosil  bo’ladi.
Organizmda sintezlanmaydi.
Leysin  1839  yilda  topilib  tuzilishi  1891  yilda  aniqlangan  organizmda
sintezlanmaydi.
Izoleysin  oqsillar  gidrolizlanish  natijasidja  hosil  bo’lib  organizmda
sintezlanmaydi, oqsil sintezida ishtirok etadi.
B) Oltingugurtli aminokislotalar.
Sistein- u serin aminokislotasi tarkibidagi gidroksil (OH) guruxining tio (-SH)
guruxiga almashinish natijasida hosil bo’ladi. Uning sof holatda ajratib olish qiyin
chunki –CH gurux tezda oksidlanish hususiyatiga ega. 
Sistin- sistinning ikki molekulasi brikishidan hosil bo’lgan. 1810 yilda soch
oqsili gidrolizatidan ajratib olingan u soch tirnoq, jun va pat kabi oqsillar tarkibida
ko’p. 
Metionin-  1922 yilda sut  oqsili  kazlin  gidrolizatidan olingan. Organizmda
ko’pgina metinlanish jarayonlarida metin guruhi mambai sifatida ishtirok etadi.
Monoamiodikarbon kislotalar:
Aspartat kislota- 1868 yilda o’simlik osillaridan ajraib olingan. Organizmda
sintezlanishi mumkin.
Logotip
Glitsin yoki glikogol (aminosirka kislota): 1820 yilda Brakkarno Jelatinadan ajratib olingan altik faol emas, organizmda sinaladi. Alamin 1850 yilda sintetik yo’l bilan va 1886 yilda shoyining ishoriy gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda uning dezaminlanishi natijasida pereuzum kislotalar hosil bo’ladi. Serin, trionin, sistin kislotalarning sintezlanishida oraliq mahsulot bo’lib hizmat qiladi. Serin 1856 yilda shoyi gidrolizatidan ajratib olingan. Sut oqsili kazein va fosfatidlar tarkibiga kiradi. Тirozin 1935 yilda fibrin gidrolizatidan olingan. Organizmda sintezlanmaydi. Valin organizmda oqsillarning gidjrolizlanishi natijasida hosil bo’ladi. Organizmda sintezlanmaydi. Leysin 1839 yilda topilib tuzilishi 1891 yilda aniqlangan organizmda sintezlanmaydi. Izoleysin oqsillar gidrolizlanish natijasidja hosil bo’lib organizmda sintezlanmaydi, oqsil sintezida ishtirok etadi. B) Oltingugurtli aminokislotalar. Sistein- u serin aminokislotasi tarkibidagi gidroksil (OH) guruxining tio (-SH) guruxiga almashinish natijasida hosil bo’ladi. Uning sof holatda ajratib olish qiyin chunki –CH gurux tezda oksidlanish hususiyatiga ega. Sistin- sistinning ikki molekulasi brikishidan hosil bo’lgan. 1810 yilda soch oqsili gidrolizatidan ajratib olingan u soch tirnoq, jun va pat kabi oqsillar tarkibida ko’p. Metionin- 1922 yilda sut oqsili kazlin gidrolizatidan olingan. Organizmda ko’pgina metinlanish jarayonlarida metin guruhi mambai sifatida ishtirok etadi. Monoamiodikarbon kislotalar: Aspartat kislota- 1868 yilda o’simlik osillaridan ajraib olingan. Organizmda sintezlanishi mumkin.
Gellyutamin kislota- 1866 yilda o’simlik va hayvonlar oqsili gidrolizatidan
ajratib olingan. Organizmda sintezlanadi.
G) Diamino kislotalar:
Lizin-  1889  yilda  sut  oqsili  kazlin  gidrolizatidan  olingan.  Organizmda
sintezlanmaydi.
Oksilizin-  1938  yilda  jelatina  gidrolizatidan  ajratib  olingan.  Organizmda
sintezlanmaydi.
Arginin-  1886  yilda  protemin,  giston  kabi  oddiy  oqsillar  hamda  hujayra
yadrolariga  kiruvchi  oqsillar  tarkibida  bor  eyeanligi  aniqlandi.  Mochavina
biosintezida aktiv ishtirok etadi. 
Ornitin-  u  orgini  aminokislotasining  gidrolizlanish  mahsuloti  bo’lib  u
organizmda (ayniqsa qushlarda) benzoy kislotasiga brikib uni zararsiz kislotaga
aylantiradi.
II Siklik (halqali) aminokislotalar:
A) Aromatik aminokislotalar.
Fenil-alanin-1879 yilda Lyunin o’simligi ekstrakti tarkibidan ajratib olingan.
Barcha oqsillar tarkibida uchraydi. Organizmda sintezlanmaydi.
Тirozin-  1846  yilda  sut  oqsili  kazeinning  gidrolizatidan  ajratib  olingan.
Organizmda oqsillarning gidrolizlanishidan hosil bo’ladi.
B) Geterotsiklik aminokislotalar.
Gistidin- 1896 yilda oddiy oqsil protamin va sut oqsili kazein gidrolizatidan
ajratib olingan. Medada xlorid kislotalarning rag’batlantiradigan brikmalar hosil
qilishda ishtirok etadi.
Тriptofan-1901  yilda  sut  oqsili  kazein  gidrolizatidan  ajratib  olingan.
Organizmda  sintezlamaydi  (RR)  nikotin  kislota  vitamin  va  triptamin  (qon
tomirlarining  qisqaruvchanligini  ta’minlovchi  modda)  hosil  bo’lishda  ishtirok
etadi.
Aminokislotalar:
Logotip
Gellyutamin kislota- 1866 yilda o’simlik va hayvonlar oqsili gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda sintezlanadi. G) Diamino kislotalar: Lizin- 1889 yilda sut oqsili kazlin gidrolizatidan olingan. Organizmda sintezlanmaydi. Oksilizin- 1938 yilda jelatina gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda sintezlanmaydi. Arginin- 1886 yilda protemin, giston kabi oddiy oqsillar hamda hujayra yadrolariga kiruvchi oqsillar tarkibida bor eyeanligi aniqlandi. Mochavina biosintezida aktiv ishtirok etadi. Ornitin- u orgini aminokislotasining gidrolizlanish mahsuloti bo’lib u organizmda (ayniqsa qushlarda) benzoy kislotasiga brikib uni zararsiz kislotaga aylantiradi. II Siklik (halqali) aminokislotalar: A) Aromatik aminokislotalar. Fenil-alanin-1879 yilda Lyunin o’simligi ekstrakti tarkibidan ajratib olingan. Barcha oqsillar tarkibida uchraydi. Organizmda sintezlanmaydi. Тirozin- 1846 yilda sut oqsili kazeinning gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda oqsillarning gidrolizlanishidan hosil bo’ladi. B) Geterotsiklik aminokislotalar. Gistidin- 1896 yilda oddiy oqsil protamin va sut oqsili kazein gidrolizatidan ajratib olingan. Medada xlorid kislotalarning rag’batlantiradigan brikmalar hosil qilishda ishtirok etadi. Тriptofan-1901 yilda sut oqsili kazein gidrolizatidan ajratib olingan. Organizmda sintezlamaydi (RR) nikotin kislota vitamin va triptamin (qon tomirlarining qisqaruvchanligini ta’minlovchi modda) hosil bo’lishda ishtirok etadi. Aminokislotalar:
Prolin- u 1901 yilda uning oksibrikmasi ya`ni oksiprolin 1904 yilda kazein va
jelatina  gidrolizatidan  ajratib  olingan.  Ular  tarkibida  NH2 guruhi  emas  –
NH(iminoguruhini briktirib keladi. Shuning uchun ular aminokislotalar deb ataladi.
Ular briktiruvchi to’qima oqsillari tarkibida uchraydi.
Oqsillarning ximyaviy tuzilishini o’rganish uchun ularni tarkibiy qismlarga
parchalash lozim bo’ladi. Bu jarayon bir necha hil usullarda ya’ni fermentlar
tasirida yoki 2,5 % li sulfat yoki 30 % li xlorid kislota yoki ishqorlarning eritmalari
ishtirokida olib boriladi.
Aminokislotalarning umumiy formulasi quyidagicha.
   NH2 
    |
R- C - COOH
    |
   H   
                    NH2
                    |
(Хamma kislotalarda   - C-COOH  qismi bir xil, R- bilan farq qiladi).
                    |
                    H
Oqsillar tuzilishini o’rganishda rus olimi prof. A.Ya.Danilevskiyning (1888 yil)
ilmiy ishlari katta ahamiyatga ega. U birinchi bo’lib oqsil struktura tarkibini tashkil
qiluvchi aminokislotalar bir biri bilan peptid bog’lari yordamida o’zaro brikib uzun
zanjir hosil qilishi mumkinligi haqida fikr yuritdi. Keyinchalik uning fikrlarini
Fisher  rivojlantirdi.  Uning  fikricha  aminokislotaning  COOH  va  NH2 guruhi
hisobidan 1 molekula suv ajralib chiqib ular o’zaro birikadi. Aminokislotalarning
eng muhim hossalaridan biri ularning optik aktivlikka ega bo’lishidir. Glitsindan
boshqa barcha Aminokislotalar molekulasining assimetrik uglerod atomlari borligi
uchun ularning suvli eritmasi qutiblangan nur satxini o’ngga yoki chapga buradi.
Ularning  bu  xususiyati  molekulasi  xirallik  hossaga  ega  ekanligini  yani  unda
simmetrik markaz va simmetrik satxga ega bo’lmasligi bilan belgilanadi.
Logotip
Prolin- u 1901 yilda uning oksibrikmasi ya`ni oksiprolin 1904 yilda kazein va jelatina gidrolizatidan ajratib olingan. Ular tarkibida NH2 guruhi emas – NH(iminoguruhini briktirib keladi. Shuning uchun ular aminokislotalar deb ataladi. Ular briktiruvchi to’qima oqsillari tarkibida uchraydi. Oqsillarning ximyaviy tuzilishini o’rganish uchun ularni tarkibiy qismlarga parchalash lozim bo’ladi. Bu jarayon bir necha hil usullarda ya’ni fermentlar tasirida yoki 2,5 % li sulfat yoki 30 % li xlorid kislota yoki ishqorlarning eritmalari ishtirokida olib boriladi. Aminokislotalarning umumiy formulasi quyidagicha. NH2 | R- C - COOH | H NH2 | (Хamma kislotalarda - C-COOH qismi bir xil, R- bilan farq qiladi). | H Oqsillar tuzilishini o’rganishda rus olimi prof. A.Ya.Danilevskiyning (1888 yil) ilmiy ishlari katta ahamiyatga ega. U birinchi bo’lib oqsil struktura tarkibini tashkil qiluvchi aminokislotalar bir biri bilan peptid bog’lari yordamida o’zaro brikib uzun zanjir hosil qilishi mumkinligi haqida fikr yuritdi. Keyinchalik uning fikrlarini Fisher rivojlantirdi. Uning fikricha aminokislotaning COOH va NH2 guruhi hisobidan 1 molekula suv ajralib chiqib ular o’zaro birikadi. Aminokislotalarning eng muhim hossalaridan biri ularning optik aktivlikka ega bo’lishidir. Glitsindan boshqa barcha Aminokislotalar molekulasining assimetrik uglerod atomlari borligi uchun ularning suvli eritmasi qutiblangan nur satxini o’ngga yoki chapga buradi. Ularning bu xususiyati molekulasi xirallik hossaga ega ekanligini yani unda simmetrik markaz va simmetrik satxga ega bo’lmasligi bilan belgilanadi.
Aminokislotalarning fazodagi strukturasi asosida ularni ikkita qatorga L (Leve-
chap),  D(dexter-o’ng  ajraladi).  Aminokislotalarning  ko’pchiligi  yani  oqsillar
tarkibidagi  hamma  aminokislotalar  L  qatoriga  mansub  2  -qatoridagi
aminokislotalar qutiblangan nurni chapga burishni bildirmaydi balki molekulaning
fazoviy joylashishini bildiradi, yani molekuladagi d uglerod atomi bilan bog’langan
vodorod amin gruppa chap tomonda joylashgan bo’ladi.
    COOH
      |
  R – C – NH2 
         |
      R
         D-aminokislota
      COOH
      |
 H2N – C – R 
      |
    R
L-aminokislota
    
 D-  qatorga  mansub  aminokislotalar  tabiatda  kam  uchraydi.  Ular  tuban
o’simliklar, zambrug’lar va bakteriyalarda topilgan.
Oqsillar o’zlarining ximyaviy xossalari jihatdan amfoter brikmalardir, chunki
ular bir vaqtning o’zida, muhit sharoitiga qarab kislotlalar va asoslar hossasini
namoyon  qiladi.  Buning  sababi  ularning  molekulalaridan  asos  hossasiga  ega
bo’lgan NH2 va kislota hossasiga ega bo’lgan COOH guruxlari mavjud. Oqsil
molekulasida NH2 guruxlarini bo’lishi oqsilning asosiy hossasini bildiradi. Chunki
aminogrux  karboksil  guruxning  dissotsialanish  natijasida  hosil  bo’ladigan
protonlarning briktirib olib NH3
q ionini hosil qiladi. Eritmadagi oqsilning kalloid
earrachalari musbat va manfiy zaryadlarga ega bo’ladi. Ular amfionlar deb ham
nomlanadi. Amfionlar  o’zlarini  elektroneytral zarrachalar  sinari  tutadi. Chunki
ulardagi  zaryadlar  yig’indisi  nolga  teng.  Lekin  ertimadagi  oqsil  zarrachalari
muhitdagi kichkina pH ga qarab o’z zaryadini o’zgartirishi mumkin. 
Oqsil ertimasida muhit pH ning ma’lum kattaligida oqsil zaryadlari elektr
maydonida na anodga va na katodga qarab harakatlanadi., chunki oqsil moleulasi
elektr zaryadining yig’indisi nolga teng bo’ladi. Shu sharoitdagi muhitning pH ni
kattaligiga oqsillarning izoelektrik nuqtasi deyiladi.
Logotip
Aminokislotalarning fazodagi strukturasi asosida ularni ikkita qatorga L (Leve- chap), D(dexter-o’ng ajraladi). Aminokislotalarning ko’pchiligi yani oqsillar tarkibidagi hamma aminokislotalar L qatoriga mansub 2 -qatoridagi aminokislotalar qutiblangan nurni chapga burishni bildirmaydi balki molekulaning fazoviy joylashishini bildiradi, yani molekuladagi d uglerod atomi bilan bog’langan vodorod amin gruppa chap tomonda joylashgan bo’ladi. COOH | R – C – NH2 | R D-aminokislota COOH | H2N – C – R | R L-aminokislota D- qatorga mansub aminokislotalar tabiatda kam uchraydi. Ular tuban o’simliklar, zambrug’lar va bakteriyalarda topilgan. Oqsillar o’zlarining ximyaviy xossalari jihatdan amfoter brikmalardir, chunki ular bir vaqtning o’zida, muhit sharoitiga qarab kislotlalar va asoslar hossasini namoyon qiladi. Buning sababi ularning molekulalaridan asos hossasiga ega bo’lgan NH2 va kislota hossasiga ega bo’lgan COOH guruxlari mavjud. Oqsil molekulasida NH2 guruxlarini bo’lishi oqsilning asosiy hossasini bildiradi. Chunki aminogrux karboksil guruxning dissotsialanish natijasida hosil bo’ladigan protonlarning briktirib olib NH3 q ionini hosil qiladi. Eritmadagi oqsilning kalloid earrachalari musbat va manfiy zaryadlarga ega bo’ladi. Ular amfionlar deb ham nomlanadi. Amfionlar o’zlarini elektroneytral zarrachalar sinari tutadi. Chunki ulardagi zaryadlar yig’indisi nolga teng. Lekin ertimadagi oqsil zarrachalari muhitdagi kichkina pH ga qarab o’z zaryadini o’zgartirishi mumkin. Oqsil ertimasida muhit pH ning ma’lum kattaligida oqsil zaryadlari elektr maydonida na anodga va na katodga qarab harakatlanadi., chunki oqsil moleulasi elektr zaryadining yig’indisi nolga teng bo’ladi. Shu sharoitdagi muhitning pH ni kattaligiga oqsillarning izoelektrik nuqtasi deyiladi.
Oqsil  eritmasiga  suyultirilgan  kislota  qo’shilsa  tarkibidagi  kislotali
gruppalarning  disotsiyalanishi  kamayadi.  Demak  kislotali  sharoitda  oqsil
molekulalari  musbat  zaryadga  ega  bo’lib  elektr  maydon  katodga  tamon
harakatlanadi. Oqsil ertimasiga ishqor qo’shilganda buning aksi bo’ladi.
Eritmaning pH izoelektrik nuqtaga teng yoki unga yaqni bo’lgan oqsillar o’ta
beqaror  bo’ladi.  I.E.N.da  oqsillar  eng  kam  eruvchan  bo’ladi  va  ularning
qovushqoqligi ham juda past bo’ladi va ular osonlik bilan cho’kmaga tushadi.
Organizmdagi biologik suyuqliklar tarkibidagi oqsillarning tuzilishini o’rganish
birinchi navbatda ularni shu suyuqliklar tarkibidan toza holda ajratib ola boshlagan.
Lekin bu jarayon uncha oson emas. Buning sababi shuki birinchidan ular turg’un
emas yani turli hil moddalar (kislotalar, ishqorlar va boshqa reaktivlar) ta’sirida
ularning eruvchanlik hususiyati o’zgaradi. Ikkinchidan ular lipit uglevodlar nuklein
kislotalar bilan kompleks brikmalar holatida tarqalgan.
Oqsillarni ajratish va tozalash jarayonlarida quyidagilarga e’tibor qilish shart.
A)  Jarayonlarning barcha  bosqtchida  harakat  mumikn  qadar  past  darajada
saqlanish  ko’pincha erituvchi  muzlash  darjasida  bo’lishi  e’tiborga olinadi. Bu
jarayonni maxsus sovuq honalarda o’tkazish tavsiya etiladi. 
B) Eritmaning muhit darajasi (pH) ga katta e’tibor bilan qaraladi. Oqsillarning
eruvchanligi eritmaning pH ga qarab kuchli darajada o’zgaradi. 
V)  Eritmada  oqsil  konsentratsiyasi  ancha  baland saqlanishi  kerak. Chunki
suyultirish ko’pincha denaturatsiya jarayoniga yordam beradi.
Bunda ko’pincha quyidagi usullardan foydalaniladi. 
1. Тuzlar ta’sirida cho’ktirish.
2. Izoelektrik nuqtaga asoslanib cho’ktirish.
3. Organik  erituvchilar  (atseton,  metanol,  etanol  va  boshqalar)  ta’sirida
cho’ktirish.
4. Adsorbsiyalab tozalash.
5. Ion almashinuvi xromotografiya usuli bilan ajratish.
6. Molekulyar filtirlash usulidan foydalanib oqsillarni molekulyar og’riliklariga
qarab bir-biridan ajratish.
Logotip
Oqsil eritmasiga suyultirilgan kislota qo’shilsa tarkibidagi kislotali gruppalarning disotsiyalanishi kamayadi. Demak kislotali sharoitda oqsil molekulalari musbat zaryadga ega bo’lib elektr maydon katodga tamon harakatlanadi. Oqsil ertimasiga ishqor qo’shilganda buning aksi bo’ladi. Eritmaning pH izoelektrik nuqtaga teng yoki unga yaqni bo’lgan oqsillar o’ta beqaror bo’ladi. I.E.N.da oqsillar eng kam eruvchan bo’ladi va ularning qovushqoqligi ham juda past bo’ladi va ular osonlik bilan cho’kmaga tushadi. Organizmdagi biologik suyuqliklar tarkibidagi oqsillarning tuzilishini o’rganish birinchi navbatda ularni shu suyuqliklar tarkibidan toza holda ajratib ola boshlagan. Lekin bu jarayon uncha oson emas. Buning sababi shuki birinchidan ular turg’un emas yani turli hil moddalar (kislotalar, ishqorlar va boshqa reaktivlar) ta’sirida ularning eruvchanlik hususiyati o’zgaradi. Ikkinchidan ular lipit uglevodlar nuklein kislotalar bilan kompleks brikmalar holatida tarqalgan. Oqsillarni ajratish va tozalash jarayonlarida quyidagilarga e’tibor qilish shart. A) Jarayonlarning barcha bosqtchida harakat mumikn qadar past darajada saqlanish ko’pincha erituvchi muzlash darjasida bo’lishi e’tiborga olinadi. Bu jarayonni maxsus sovuq honalarda o’tkazish tavsiya etiladi. B) Eritmaning muhit darajasi (pH) ga katta e’tibor bilan qaraladi. Oqsillarning eruvchanligi eritmaning pH ga qarab kuchli darajada o’zgaradi. V) Eritmada oqsil konsentratsiyasi ancha baland saqlanishi kerak. Chunki suyultirish ko’pincha denaturatsiya jarayoniga yordam beradi. Bunda ko’pincha quyidagi usullardan foydalaniladi. 1. Тuzlar ta’sirida cho’ktirish. 2. Izoelektrik nuqtaga asoslanib cho’ktirish. 3. Organik erituvchilar (atseton, metanol, etanol va boshqalar) ta’sirida cho’ktirish. 4. Adsorbsiyalab tozalash. 5. Ion almashinuvi xromotografiya usuli bilan ajratish. 6. Molekulyar filtirlash usulidan foydalanib oqsillarni molekulyar og’riliklariga qarab bir-biridan ajratish.