OQSILLARNING STRUKTURASI, KLASSIFIKATSIYASI (Oddiy va murakkab oqsillar tuzilishi)

Yuklangan vaqt

2024-05-12

Yuklab olishlar soni

2

Sahifalar soni

12

Faytl hajmi

99,8 KB


Ilmiybaza.uz OQSILLARNING STRUKTURASI, KLASSIFIKATSIYASI Reja: 1. Oqsilning birlamchi strukturasi. 2. Oqsillarning ikkilamchi strukturasi. 3. Oqsillarning uchlamchi strukturasi. 4. Oqsillarning to’rtlamchi strukturasi. 5. Oddiy va murakkab oqsillar tuzilishi Ilmiybaza.uz OQSILLARNING STRUKTURASI, KLASSIFIKATSIYASI Reja: 1. Oqsilning birlamchi strukturasi. 2. Oqsillarning ikkilamchi strukturasi. 3. Oqsillarning uchlamchi strukturasi. 4. Oqsillarning to’rtlamchi strukturasi. 5. Oddiy va murakkab oqsillar tuzilishi
Ilmiybaza.uz Biokimyogarlar polipeptid zanjirda uchrovchi aminokislotalarning o’zaro birbiri bilan bog’lanishlarini batafsil o’rganish asosida K.Linderstryom-Lang oqsil molekulasining strukturaviy tuzilishi to’rt darajada, ya‘ni birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to’rtlamchi tuzilmali ekanligiga oid fikrlarini tasdiqlanishi asosida bu muammolarning yechimiga yanada yaqinlashdilar. Oqsilning birlamchi strukturasi. Bugungi kunga qadar 3000 dan ortiq har xil oqsillarning birlamchi strukturalari aniqlandi, bu shubhasiz biokimyoning yutug’idir. Birlamchi struktura deganda polipeptid zanjirda aminokislota qoldiqlarining joylashishi tartibi, ketma-ketligi tushuniladi. Birlamchi strukturani bilgan holda, agar muayyan polipeptid bittagina zanjirdan iborat bo’lsa, unda bu oqsil molekulasining aniq formulasini yozish mumkin. Agar oqsil bir nechta polipeptid zanjirlardan iborat bo’lsa, unda birlamchi tuzilishni aniqlash murakkabroq bo’ladi, chunki bu zanjirlarni oldindan bir-biridan ajratishga to’g’ri keladi. Oqsillarning birlamchi strukturasini aniqlash uchun avval aminokislota tarkibini, ya‘ni gomogen tozalikda bo’lgan oqsil namunasida 20 xil aminokislotalarning nisbiy ko’rsatkichini aniqlash kerak. Bu jarayon oqsilni gidrolizlash va bundan keyin aminokislotalarni miqdorini tahlil qilish orqali amalga oshiriladi. Keyin polipeptid zanjirining -COOH va -NH2 uchlarida joylashgan bittadan aminokislotalarni aniqlashga kirishiladi. N-uchida joylashgan aminokislotalar 1-ftor, 2-,4-dinitrobenzol yoki gidrazin reagentlaridan foydalanib, tegishli ravishda Sanger yoki Akobori uslubida aniqlanadi. Bu reaktivlar polipeptidning aynan N-uchida joylashgan aminokislota bilan birikadi. Polipeptidning C-uchida joylashgan aminokislotalarini aniqlash uchun polipeptidga qaytaruvchi xossaga ega bo’lgan modda, masalan, natriy borgidratdan foydalaniladi va bunda C-uchida joylashgan aminokislota tegishli aminohosilaga, ya‘ni aminospirtga aylantiriladi. Bundan tashqari, bu maqsadda karboksipeptidaza uslubidan foydalaniladi. Hozirgi kunda oqsillarning birlamchi strukturasini aniqlash muammosi laboratoriyaning jihozlanish darajasiga va vaqtga bog’liq masala desa Ilmiybaza.uz Biokimyogarlar polipeptid zanjirda uchrovchi aminokislotalarning o’zaro birbiri bilan bog’lanishlarini batafsil o’rganish asosida K.Linderstryom-Lang oqsil molekulasining strukturaviy tuzilishi to’rt darajada, ya‘ni birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to’rtlamchi tuzilmali ekanligiga oid fikrlarini tasdiqlanishi asosida bu muammolarning yechimiga yanada yaqinlashdilar. Oqsilning birlamchi strukturasi. Bugungi kunga qadar 3000 dan ortiq har xil oqsillarning birlamchi strukturalari aniqlandi, bu shubhasiz biokimyoning yutug’idir. Birlamchi struktura deganda polipeptid zanjirda aminokislota qoldiqlarining joylashishi tartibi, ketma-ketligi tushuniladi. Birlamchi strukturani bilgan holda, agar muayyan polipeptid bittagina zanjirdan iborat bo’lsa, unda bu oqsil molekulasining aniq formulasini yozish mumkin. Agar oqsil bir nechta polipeptid zanjirlardan iborat bo’lsa, unda birlamchi tuzilishni aniqlash murakkabroq bo’ladi, chunki bu zanjirlarni oldindan bir-biridan ajratishga to’g’ri keladi. Oqsillarning birlamchi strukturasini aniqlash uchun avval aminokislota tarkibini, ya‘ni gomogen tozalikda bo’lgan oqsil namunasida 20 xil aminokislotalarning nisbiy ko’rsatkichini aniqlash kerak. Bu jarayon oqsilni gidrolizlash va bundan keyin aminokislotalarni miqdorini tahlil qilish orqali amalga oshiriladi. Keyin polipeptid zanjirining -COOH va -NH2 uchlarida joylashgan bittadan aminokislotalarni aniqlashga kirishiladi. N-uchida joylashgan aminokislotalar 1-ftor, 2-,4-dinitrobenzol yoki gidrazin reagentlaridan foydalanib, tegishli ravishda Sanger yoki Akobori uslubida aniqlanadi. Bu reaktivlar polipeptidning aynan N-uchida joylashgan aminokislota bilan birikadi. Polipeptidning C-uchida joylashgan aminokislotalarini aniqlash uchun polipeptidga qaytaruvchi xossaga ega bo’lgan modda, masalan, natriy borgidratdan foydalaniladi va bunda C-uchida joylashgan aminokislota tegishli aminohosilaga, ya‘ni aminospirtga aylantiriladi. Bundan tashqari, bu maqsadda karboksipeptidaza uslubidan foydalaniladi. Hozirgi kunda oqsillarning birlamchi strukturasini aniqlash muammosi laboratoriyaning jihozlanish darajasiga va vaqtga bog’liq masala desa
Ilmiybaza.uz bo’ladi. Bu fikrning daliliy isboti, yuqorida keltirilganidek, talaygina tabiiy oqsillarning birlamchi strukturalari aniqlanganligidir. Ular orasida eng birinchisi 51 aminokislota qoldig’idan iborat bo’lgan insulin (Senger, 1954) hisoblanadi. Birlamchi strukturasi aniqlangan eng yuqori molekulali oqsil, to’rtta polipeptid zanjirdan iborat bo’lgan immunoglobulin hisoblanib, uning tarkibida jami 1300 aminokislota qoldig’i borligi ma‘lum. Bu tadqitqot uchun Dj.Edelman va R.Porter (1972)lar Nobel mukofotini olishga muyassar bo’lishgan. Shuningdek, odam mioglobini (153 ta aminokislota qoldig’i), ikki molekula alfa- globin (141 ta aminokislota qoldig’i) va ikki molekula beta-globin (146 ta aminokislota qoldig’i)dan tashkil topgan odam qoni gemoglobini, odamning yurak mushagi sitoxromi (105 ta aminokislota qoldig’i), sut lizosimi (130 ta aminokislota qoldig’i), qoramol ximotripsinogeni (245 ta aminokislota qoldig’i) va boshqa ko’p oqsillar, jumladan, fermentlar va toksinlarning birlamchi strukturalari to’liq o’rganilgan. Oqsillarning ikkilamchi strukturasi. Dastlabki olingan rentgenogrammalar ipsimon polipeptid zanjirlar qatori ma‘lum darajada buralgan tuzilmalar borligini ko’rsatdi. Ikkilamchi struktura deganda, polipeptid zanjirning shu xildagi konfiguratsiyasi, ya‘ni uning buralishi, taxlanishi tushuniladiki, bunda oqsil polipeptid zanjir buralgan yoki taxlangan tarzda spiralsimon yoki boshqa xildagi konfiguratsiyani qabul qiladi. Bu jarayon xaotik (tartibsiz) tarzda yuz bermay, balki ma‘lum birlamchi strukturada belgilangan dasturga muvofiq amalga oshadi. Polipeptid zanjirning strukturaviy va eksperimental konfiguratsiya talablariga javob beradigan ikki xil: alfa-spiral va beta-spiral tuzilmalari yaxshi o’rganilgan. L.Poling tadqiqotlariga muvofiq globular oqsillar uchun alfa-spiral xos. Polipeptid zanjirning buralishi o’ngga qarab soat strelkasiga o’xshash buraladi bu tabiiy oqsillarning aminokislota tarkibi bilan belgilanadi. Spirallar shakllanishining asosi aminokislotalarning vodorod bog’larini hosil qilish qobiliyati hisoblanadi. Alfa-spirallarda qator qonuniyatlar mavjudligi aniqlangan. Spiralning bir aylanish qadamiga 3,6 aminokislota qoldig’i to’g’ri keladi. Spiralning bir aylanish qadamiga oid masofa 0,54 nm ni, bitta aminokislota hisobiga 0,15 nm Ilmiybaza.uz bo’ladi. Bu fikrning daliliy isboti, yuqorida keltirilganidek, talaygina tabiiy oqsillarning birlamchi strukturalari aniqlanganligidir. Ular orasida eng birinchisi 51 aminokislota qoldig’idan iborat bo’lgan insulin (Senger, 1954) hisoblanadi. Birlamchi strukturasi aniqlangan eng yuqori molekulali oqsil, to’rtta polipeptid zanjirdan iborat bo’lgan immunoglobulin hisoblanib, uning tarkibida jami 1300 aminokislota qoldig’i borligi ma‘lum. Bu tadqitqot uchun Dj.Edelman va R.Porter (1972)lar Nobel mukofotini olishga muyassar bo’lishgan. Shuningdek, odam mioglobini (153 ta aminokislota qoldig’i), ikki molekula alfa- globin (141 ta aminokislota qoldig’i) va ikki molekula beta-globin (146 ta aminokislota qoldig’i)dan tashkil topgan odam qoni gemoglobini, odamning yurak mushagi sitoxromi (105 ta aminokislota qoldig’i), sut lizosimi (130 ta aminokislota qoldig’i), qoramol ximotripsinogeni (245 ta aminokislota qoldig’i) va boshqa ko’p oqsillar, jumladan, fermentlar va toksinlarning birlamchi strukturalari to’liq o’rganilgan. Oqsillarning ikkilamchi strukturasi. Dastlabki olingan rentgenogrammalar ipsimon polipeptid zanjirlar qatori ma‘lum darajada buralgan tuzilmalar borligini ko’rsatdi. Ikkilamchi struktura deganda, polipeptid zanjirning shu xildagi konfiguratsiyasi, ya‘ni uning buralishi, taxlanishi tushuniladiki, bunda oqsil polipeptid zanjir buralgan yoki taxlangan tarzda spiralsimon yoki boshqa xildagi konfiguratsiyani qabul qiladi. Bu jarayon xaotik (tartibsiz) tarzda yuz bermay, balki ma‘lum birlamchi strukturada belgilangan dasturga muvofiq amalga oshadi. Polipeptid zanjirning strukturaviy va eksperimental konfiguratsiya talablariga javob beradigan ikki xil: alfa-spiral va beta-spiral tuzilmalari yaxshi o’rganilgan. L.Poling tadqiqotlariga muvofiq globular oqsillar uchun alfa-spiral xos. Polipeptid zanjirning buralishi o’ngga qarab soat strelkasiga o’xshash buraladi bu tabiiy oqsillarning aminokislota tarkibi bilan belgilanadi. Spirallar shakllanishining asosi aminokislotalarning vodorod bog’larini hosil qilish qobiliyati hisoblanadi. Alfa-spirallarda qator qonuniyatlar mavjudligi aniqlangan. Spiralning bir aylanish qadamiga 3,6 aminokislota qoldig’i to’g’ri keladi. Spiralning bir aylanish qadamiga oid masofa 0,54 nm ni, bitta aminokislota hisobiga 0,15 nm
Ilmiybaza.uz ni tashkil qiladi. Spiralning balandligi 260 ga teng; spiralning 5 aylangani (18 ta aminokislota qoldig’i)dan keyin polipeptid zanjirning strukturaviy konfiguratsiyasi takrorlanadi. Bu alfa-spiral konfiguratsiyasini takrorlanish davri 2,7 nm ekanligini ko’rsatadi. Har bir oqsil uchun o’ziga xos tavsifli spiralizatsiya darajasi xos (1- rasm). 1-rasm. Alfa-spiralning strukturasi va ko’rsatkichlari Barcha globular oqsillarning polipeptid zanjiri polipeptidning oxirigacha spirallangani bo’lmaydi. Oqsil molekulasida alfa-spiral chiziqli qismlar bilan navbatma-navbat almashinib turadi. Masalan, agar gemoglobinning alfa va beta zanjirlari 75 % ga spirallangan bo’lsa, u holda lizozim 42 % ga, pepsin esa atigi 30 % gagina spirallangan bo’ladi. Shunday qilib, ikkilamchi strukturaning barqarorligi, asosan, vodorod bog’lari hisobiga ta‘minlanadi. Vodorod bog’lari nokovalent bog’ bo’lib, uni barqarorligi juda past bo’ladi. Vodorod bog’larining vujudga kelish mexanizmini ikki molekula suvning o’zaro ta‘sirlanishi (dipol) misolida ko’rsatish Ilmiybaza.uz ni tashkil qiladi. Spiralning balandligi 260 ga teng; spiralning 5 aylangani (18 ta aminokislota qoldig’i)dan keyin polipeptid zanjirning strukturaviy konfiguratsiyasi takrorlanadi. Bu alfa-spiral konfiguratsiyasini takrorlanish davri 2,7 nm ekanligini ko’rsatadi. Har bir oqsil uchun o’ziga xos tavsifli spiralizatsiya darajasi xos (1- rasm). 1-rasm. Alfa-spiralning strukturasi va ko’rsatkichlari Barcha globular oqsillarning polipeptid zanjiri polipeptidning oxirigacha spirallangani bo’lmaydi. Oqsil molekulasida alfa-spiral chiziqli qismlar bilan navbatma-navbat almashinib turadi. Masalan, agar gemoglobinning alfa va beta zanjirlari 75 % ga spirallangan bo’lsa, u holda lizozim 42 % ga, pepsin esa atigi 30 % gagina spirallangan bo’ladi. Shunday qilib, ikkilamchi strukturaning barqarorligi, asosan, vodorod bog’lari hisobiga ta‘minlanadi. Vodorod bog’lari nokovalent bog’ bo’lib, uni barqarorligi juda past bo’ladi. Vodorod bog’larining vujudga kelish mexanizmini ikki molekula suvning o’zaro ta‘sirlanishi (dipol) misolida ko’rsatish
Ilmiybaza.uz mumkin. Odatda, suv dipolida musbat zaryadlarning ortiqcha miqdori vodorod atomlari bilan, manfiy zaryadlarning ortiqcha miqdori esa kislorod atomi bilan bog’lanadi. Ikki molekula suvning tegishli tarzda yaqinlashuvida vodorod atomini xossasiga muvofiq bir molekula suvning kislorodi bilan ikkinchi suv molekulasining vodorodi o’rtasida o’zaro elektrostatik ta‘sirlanish yuz beradi. Buning oqibatida har bir suv molekulasidagi vodorod va kislorod o’rtasidagi bog’lanishlar susayadi hamda bunga mos holda birinchi molekula suvning vodorodi bilan ikkinchi molekla suvning kislorodi o’rtasida kuchsiz bog’lanish paydo bo’ladi. Bu kuchsiz bog’lanishni vodorod bog’lari deb yuritiladi. Oqsil molekulasida muhim vodorod bog’lanishi kovalent bog’langan musbat zaryadli vodorod atomi va kovalent bog’langan manfiy zaryadlangan kislorod atomi o’rtasida hosil bo’ladi. Quyida oqsil molekulasida joylashgan vodorod bog’lanishiga misollar keltirilgan: a) peptid bog„lar o„rtasida bog„lanish: b) ikkita gidroksil guruhlari o„rtasidagi bog„lanish: d) ionlangan -COOH guruhlari va tirozinning -OH guruhlari o„rtasidagi bog„lanish: e) serinning -OH guruhi va peptid bog„ o„rtasidagi bog„lanish Ilmiybaza.uz mumkin. Odatda, suv dipolida musbat zaryadlarning ortiqcha miqdori vodorod atomlari bilan, manfiy zaryadlarning ortiqcha miqdori esa kislorod atomi bilan bog’lanadi. Ikki molekula suvning tegishli tarzda yaqinlashuvida vodorod atomini xossasiga muvofiq bir molekula suvning kislorodi bilan ikkinchi suv molekulasining vodorodi o’rtasida o’zaro elektrostatik ta‘sirlanish yuz beradi. Buning oqibatida har bir suv molekulasidagi vodorod va kislorod o’rtasidagi bog’lanishlar susayadi hamda bunga mos holda birinchi molekula suvning vodorodi bilan ikkinchi molekla suvning kislorodi o’rtasida kuchsiz bog’lanish paydo bo’ladi. Bu kuchsiz bog’lanishni vodorod bog’lari deb yuritiladi. Oqsil molekulasida muhim vodorod bog’lanishi kovalent bog’langan musbat zaryadli vodorod atomi va kovalent bog’langan manfiy zaryadlangan kislorod atomi o’rtasida hosil bo’ladi. Quyida oqsil molekulasida joylashgan vodorod bog’lanishiga misollar keltirilgan: a) peptid bog„lar o„rtasida bog„lanish: b) ikkita gidroksil guruhlari o„rtasidagi bog„lanish: d) ionlangan -COOH guruhlari va tirozinning -OH guruhlari o„rtasidagi bog„lanish: e) serinning -OH guruhi va peptid bog„ o„rtasidagi bog„lanish
Ilmiybaza.uz Oqsillarning uchlamchi strukturasi. Oqsillarning uchlamchi strukturasi deganda polipeptid spiralining makonda joylashishi yoki polipeptid spiralning yoki polipeptid zanjirning tegishli hajmdagi makonda ma‘lum tartib asosida taxlanishi tushuniladi. Birlamchi strukturani spiral tiplari ham yoki polipeptid zanjir spirallarning yig’indisi va polipeptid zanjirning chiziqli qismlari ham, bu zanjirning hajmi va shakli haqidagi tasavvurni shakllantira olmaganligi sababli, tadqiqotchilar oldida oqsillarning uchlamchi konfiguratsiyasini aniqlash yaqin davrlargacha muammo bo’lib keldi. Bu muammolarni yechimini topishda yuqori darajadagi tahliliy imkoniyatga ega bo’lgan rentgen tuzilmaviy tahlil uslubi muhim ahamiyatga ega bo’ldi. So’nggi olti o’n yillikda, rentgen tuzilmaviy tahlil uslubining imkoniyatlaridan foydalanib, 450 dan ziyod oqsillarning uchlamchi strukturalari aniqlandi, ular jumlasiga: gemoglobin, pepsin, ximotripsin, ribonukleaza, lizosim, tripsin va uning ingibitori, odam immunoglobulinini fragmentlari, karboangidrazasi, aspartataminotransferazasi, insulini va qator oqsillar kiradi. Rentgen nurlarini difraksiyasiga asoslangan yangi uslublar 160 ga yaqin fermentlarning kristall strukturalarini aniqlash imkonini berdi. Uchlamchi strukturalarni stabillashda nokovalnt bog’lanishlar: elektrostatik o’zaro ta‘sirlar, vodorod bog’lari, qutbsiz guruhlarning o’zaro gidrofob ta‘sirlanishlari, dipol-dipol o’zaro ta‘sirlanishlar, disulfid bog’lar va boshqalar qatnashadi Uchlamchi strukturani harakatga keltiruvchi kuch aminokislotalardagi yon radikallarning suv molekulasi bilan o’zaro ta‘sirlanishidir. Shunday qilib, oqsilning uchlamchi strukturasi bu aminokislota ketma-ketligi, aniqrog’i polipeptid zanjirda oqsil molekulasini kattaligi, shakli va aminokislota qoldiqlarining qutbliligi bilan belgilangan (determinallangan) tarzdagi oqsil molekulasining hajmiy strukturasidir. Ilmiybaza.uz Oqsillarning uchlamchi strukturasi. Oqsillarning uchlamchi strukturasi deganda polipeptid spiralining makonda joylashishi yoki polipeptid spiralning yoki polipeptid zanjirning tegishli hajmdagi makonda ma‘lum tartib asosida taxlanishi tushuniladi. Birlamchi strukturani spiral tiplari ham yoki polipeptid zanjir spirallarning yig’indisi va polipeptid zanjirning chiziqli qismlari ham, bu zanjirning hajmi va shakli haqidagi tasavvurni shakllantira olmaganligi sababli, tadqiqotchilar oldida oqsillarning uchlamchi konfiguratsiyasini aniqlash yaqin davrlargacha muammo bo’lib keldi. Bu muammolarni yechimini topishda yuqori darajadagi tahliliy imkoniyatga ega bo’lgan rentgen tuzilmaviy tahlil uslubi muhim ahamiyatga ega bo’ldi. So’nggi olti o’n yillikda, rentgen tuzilmaviy tahlil uslubining imkoniyatlaridan foydalanib, 450 dan ziyod oqsillarning uchlamchi strukturalari aniqlandi, ular jumlasiga: gemoglobin, pepsin, ximotripsin, ribonukleaza, lizosim, tripsin va uning ingibitori, odam immunoglobulinini fragmentlari, karboangidrazasi, aspartataminotransferazasi, insulini va qator oqsillar kiradi. Rentgen nurlarini difraksiyasiga asoslangan yangi uslublar 160 ga yaqin fermentlarning kristall strukturalarini aniqlash imkonini berdi. Uchlamchi strukturalarni stabillashda nokovalnt bog’lanishlar: elektrostatik o’zaro ta‘sirlar, vodorod bog’lari, qutbsiz guruhlarning o’zaro gidrofob ta‘sirlanishlari, dipol-dipol o’zaro ta‘sirlanishlar, disulfid bog’lar va boshqalar qatnashadi Uchlamchi strukturani harakatga keltiruvchi kuch aminokislotalardagi yon radikallarning suv molekulasi bilan o’zaro ta‘sirlanishidir. Shunday qilib, oqsilning uchlamchi strukturasi bu aminokislota ketma-ketligi, aniqrog’i polipeptid zanjirda oqsil molekulasini kattaligi, shakli va aminokislota qoldiqlarining qutbliligi bilan belgilangan (determinallangan) tarzdagi oqsil molekulasining hajmiy strukturasidir.
Ilmiybaza.uz Uchlamchi strukturada molekula ichidagi bog’lanishlar evaziga oqsil zanjirining tuganakka o’xshash taxlanishi yuz beradi. Oqsillarning to’rtlamchi strukturasi. To’rtlamchi struktura deganda birlamchi, ikkilamchi va uchlamchi tuzilmasi bir xil (yoki har xil) alohida olingan polipeptid zanjirlarning struktura tuzilishi va funksiyalari bo’yicha yagona makromolekulyar birikma sifatida shakllanib makonda joylashuvi tushuniladi. To’rtlamchi strukturani barqarorlashtiruvchi asosiy kuchlar protomerning kontaktli qismlari orasidagi nokovalent bog’lanishlar bo’lib, ular bir-biri bilan universal prinsipga muvofiq tirik tabiatga xos – komplementarlik tipi asosida o’zaro bog’langan bo’ladi. Oqsillar yuqori molecular og’irlikdagi birikmalar jumlasiga kiradi, ular yuzlab, hatto minglab aminokislota qoldiqlarining birikib makromolekulyar strukturaga aylanishi tufayli hosil bo’ladi. Oqsillarning molekulyar og’irligi 6000 (pastki chegara) Da dan 1.000.000 Da va undan yuqori bo’lishi mumkin. Ikki yoki ko’p sonli oqsillarning o’zaro birikib kompleks hosil qilishi bilan to’rtlamchi tuzilma shakllanadi, ya‘ni bunda submolekulyar darajadagi kompleks hosil bo’ladi. Oqsilning yagona strukturasi tarkibidagi alohida polipeptid zanjirlarning soniga muvofiq, bu polipeptid zanjirlarning har birini protomerlar yoki subbirliklar deb nomlanadi. Bu makromolekulyar multimerlar juda murakkab tuzilishga ega bo’lishiga qaramasdan, ularning tarkibidagi aminokislotalarning tarkibi va ketma-ketligi ko’plab oqsillarda aniqlangan va shu asosda kimyoviy yo’l bilan ularning molekulyar og’irligini ham yuqori darajadagi aniqlikda hisoblash imkoni paydo bo’ldi. Biroq, tabiatda uchraydigan juda ko’p xil oqsillarning kimyoviy tuzilishi aniqlanmagan, shuning uchun molekulyar og’irlikni aniqlashning turli xil zamonaviy uslublari (gravimetrik, osmometrik, viskometrik, xromatografik, elektroforetik, ultrasentrifugalash, optik va boshqalar)dan foydalaniladi. Ular orasida sedimentatsion, gel-xromatografiyasi va elektroforez uslublaridan ko’p foydalaniladi. Funksional oqsillarning ko’pchiligi bir necha polipeptid zanjirlarning kovalent bog’lari bilan emas, balki nokovalent bog’lar yordamida birikishidan hosil bo’ladi. Protomer (yoki subbirlik) deb nomlangan har bir alohida olingan polipeptid zanjirining o’zi ko’pincha biologik faollikka ega bo’lmaydi. Subbirliklardan hosil Ilmiybaza.uz Uchlamchi strukturada molekula ichidagi bog’lanishlar evaziga oqsil zanjirining tuganakka o’xshash taxlanishi yuz beradi. Oqsillarning to’rtlamchi strukturasi. To’rtlamchi struktura deganda birlamchi, ikkilamchi va uchlamchi tuzilmasi bir xil (yoki har xil) alohida olingan polipeptid zanjirlarning struktura tuzilishi va funksiyalari bo’yicha yagona makromolekulyar birikma sifatida shakllanib makonda joylashuvi tushuniladi. To’rtlamchi strukturani barqarorlashtiruvchi asosiy kuchlar protomerning kontaktli qismlari orasidagi nokovalent bog’lanishlar bo’lib, ular bir-biri bilan universal prinsipga muvofiq tirik tabiatga xos – komplementarlik tipi asosida o’zaro bog’langan bo’ladi. Oqsillar yuqori molecular og’irlikdagi birikmalar jumlasiga kiradi, ular yuzlab, hatto minglab aminokislota qoldiqlarining birikib makromolekulyar strukturaga aylanishi tufayli hosil bo’ladi. Oqsillarning molekulyar og’irligi 6000 (pastki chegara) Da dan 1.000.000 Da va undan yuqori bo’lishi mumkin. Ikki yoki ko’p sonli oqsillarning o’zaro birikib kompleks hosil qilishi bilan to’rtlamchi tuzilma shakllanadi, ya‘ni bunda submolekulyar darajadagi kompleks hosil bo’ladi. Oqsilning yagona strukturasi tarkibidagi alohida polipeptid zanjirlarning soniga muvofiq, bu polipeptid zanjirlarning har birini protomerlar yoki subbirliklar deb nomlanadi. Bu makromolekulyar multimerlar juda murakkab tuzilishga ega bo’lishiga qaramasdan, ularning tarkibidagi aminokislotalarning tarkibi va ketma-ketligi ko’plab oqsillarda aniqlangan va shu asosda kimyoviy yo’l bilan ularning molekulyar og’irligini ham yuqori darajadagi aniqlikda hisoblash imkoni paydo bo’ldi. Biroq, tabiatda uchraydigan juda ko’p xil oqsillarning kimyoviy tuzilishi aniqlanmagan, shuning uchun molekulyar og’irlikni aniqlashning turli xil zamonaviy uslublari (gravimetrik, osmometrik, viskometrik, xromatografik, elektroforetik, ultrasentrifugalash, optik va boshqalar)dan foydalaniladi. Ular orasida sedimentatsion, gel-xromatografiyasi va elektroforez uslublaridan ko’p foydalaniladi. Funksional oqsillarning ko’pchiligi bir necha polipeptid zanjirlarning kovalent bog’lari bilan emas, balki nokovalent bog’lar yordamida birikishidan hosil bo’ladi. Protomer (yoki subbirlik) deb nomlangan har bir alohida olingan polipeptid zanjirining o’zi ko’pincha biologik faollikka ega bo’lmaydi. Subbirliklardan hosil
Ilmiybaza.uz bo’lgan molekula oligomer (yoki multimer) deb ataladi. Oligomer oqsillar ko’pincha juft sonli protomerlardan tashkil topadi (2, 4, 6, 8, 10, 12 va h.k.). Xususan, yuqorida keltirilganidek, gemoglobin molekulasi ikkita bir xil alfa-spiral va ikkita bir xil beta- polipeptid zanjirlaridan tashkil topgan, ya‘ni u tetramer hisoblanadi. Tamaki mozaikasi virusi oligomer molekulani izohlash uchun mumtoz namuna hisoblanadi, uning molekulyar og’irligi 40 000 000 Da bo’lgan ulkan molekuladir. Bu makromolekulani tegishli uslublar yordamida dissotsiatsiyalaganda (detergentlar qo’shib), qaytadan makromolekula o’z-o’zidan tiklanishi mumkin ekan. Bunda RNK va oqsildan iborat bo’lgan reaksion aralashmaga dissotsiatsiyani yuzaga chiqaruvchi ta‘sir ko’rsatilgandan keyin, bu ta‘sirni yo’qotish (detergentdan xolis qilish) asosida to’rtlamchi strukturani va barcha fizik-kimyoviy parametrlarni, shuningdek, biologik funksiyalar (virusning infeksion qobiliyati)ni to’liq tiklanishi (3-rasm) mumkinligi ma‘lum bo’ldi. Oqsillarning nomlanishi va tasniflanishi Hozirgi vaqtgacha oqsillarni nomlash va tasniflashning uyg’un tizimi ishlab chiqilmagan. Oqsil kimyosi bu masalalar yuzasidan oqsillarni an‘anaviy ravishda guruhlarga ajratilishi tasodifiy ko’rsatkichlar (fizik-kimyoviy xossalar, molekulalar shakli, lokalizatsiyasi va kelib chiqishi, aminokislota tarkibi)ga asoslangan bo’lib, ularning strukturasi va bajaradigan funksiyalari bo’yicha hozirgi kunning bilim darajasi talabiga to’liq javob beradi deb bo’lmaydi. Holbuki, faqat kimyoviy reaksiyalarni katalizlash qobiliyatiga ega bo’lgan oqsillar guruhi, ya‘ni fermentlar uchungina katalizlaydigan kimyoviy reaksiyalar turlari va reaksiyaga kirishuvchi moddalarning kimyoviy tabiatiga asoslangan holda nomlash va tasniflashning mukammal tizimi ishlab chiqilgan. Sxematik ravishda oqsillarni quyidagicha tasniflash mumkin: I. Oddiy oqsillar II Murakkab oqsillar 1. Protaminlar va gistonlar 1. Xromoproteinlar 2. Prolaminlar va glutelinlar 2. Nukleoproteinlar 3. Albuminlar va globulinlar 3. Lipoproteinlar Ilmiybaza.uz bo’lgan molekula oligomer (yoki multimer) deb ataladi. Oligomer oqsillar ko’pincha juft sonli protomerlardan tashkil topadi (2, 4, 6, 8, 10, 12 va h.k.). Xususan, yuqorida keltirilganidek, gemoglobin molekulasi ikkita bir xil alfa-spiral va ikkita bir xil beta- polipeptid zanjirlaridan tashkil topgan, ya‘ni u tetramer hisoblanadi. Tamaki mozaikasi virusi oligomer molekulani izohlash uchun mumtoz namuna hisoblanadi, uning molekulyar og’irligi 40 000 000 Da bo’lgan ulkan molekuladir. Bu makromolekulani tegishli uslublar yordamida dissotsiatsiyalaganda (detergentlar qo’shib), qaytadan makromolekula o’z-o’zidan tiklanishi mumkin ekan. Bunda RNK va oqsildan iborat bo’lgan reaksion aralashmaga dissotsiatsiyani yuzaga chiqaruvchi ta‘sir ko’rsatilgandan keyin, bu ta‘sirni yo’qotish (detergentdan xolis qilish) asosida to’rtlamchi strukturani va barcha fizik-kimyoviy parametrlarni, shuningdek, biologik funksiyalar (virusning infeksion qobiliyati)ni to’liq tiklanishi (3-rasm) mumkinligi ma‘lum bo’ldi. Oqsillarning nomlanishi va tasniflanishi Hozirgi vaqtgacha oqsillarni nomlash va tasniflashning uyg’un tizimi ishlab chiqilmagan. Oqsil kimyosi bu masalalar yuzasidan oqsillarni an‘anaviy ravishda guruhlarga ajratilishi tasodifiy ko’rsatkichlar (fizik-kimyoviy xossalar, molekulalar shakli, lokalizatsiyasi va kelib chiqishi, aminokislota tarkibi)ga asoslangan bo’lib, ularning strukturasi va bajaradigan funksiyalari bo’yicha hozirgi kunning bilim darajasi talabiga to’liq javob beradi deb bo’lmaydi. Holbuki, faqat kimyoviy reaksiyalarni katalizlash qobiliyatiga ega bo’lgan oqsillar guruhi, ya‘ni fermentlar uchungina katalizlaydigan kimyoviy reaksiyalar turlari va reaksiyaga kirishuvchi moddalarning kimyoviy tabiatiga asoslangan holda nomlash va tasniflashning mukammal tizimi ishlab chiqilgan. Sxematik ravishda oqsillarni quyidagicha tasniflash mumkin: I. Oddiy oqsillar II Murakkab oqsillar 1. Protaminlar va gistonlar 1. Xromoproteinlar 2. Prolaminlar va glutelinlar 2. Nukleoproteinlar 3. Albuminlar va globulinlar 3. Lipoproteinlar